Die Nahrung: Jahrgang 22, Heft 1 [Reprint 2022 ed.] 9783112646106


202 4 34MB

German Pages 140 Year 2022

Report DMCA / Copyright

DOWNLOAD PDF FILE

Table of contents :
Mitarbeiter-Bedingungen
Professor MU Dr. Josef MASEK DrSc. 70 Jahre alt
Depletion of glucose in Egyptian egg white before dehydration
Technological evaluation of dried egg white prepared by different techniques
Biologische Eiweißwertigkeit des Weizens in Abhängigkeit vom Reifegrad des Weizenkorns
Oxidation of Lard at Low Temperatures
Qualitative Charakteristik der Farbstoffe und der Farbe von Schaffleisch
Untersuchungen über das Verhalten von CCC (2-Chloräthyl-trimethylammoniumchlorid) in Weizenmehl während des Backprozesses
Einfluß verschiedener Speiseöle auf die Monooxygenase in der Leber der Ratte
Die Lösung von wissenschaftlichen Aufgaben der experimentellen Forschung mit Hilfe der statistischen Versuchsplanung (SVP)
Dünnschichtchromatographische Bestätigungsreaktionen für den Nachweis von Patulin in Apfelsaft
Zum Verhalten der Glucose-6-Phosphatdehydrogenaseaktivität in verschiedenen Organen diätetisch verfetteter Batten
Proteinfraktionen und Gesamteiweiß im Serum von diätetisch verfetteten Ratten
Zur Kinetik der Temperaturabhängigkeit der Hitzeaktivierung und -inaktivierung von Bakterienendosporen als Folgereaktion
Beeinflussung funktioneller Eigenschaften von Proteinen durch chemische Modifizierung
Der Einfluß von Insulin, Glucagon und Sekretin auf die intestinale Glucoseresorption
Kurznachrichten
CONTENTS / СОДЕРЖАНИЕ / INHALTSVERZEICHNIS
Recommend Papers

Die Nahrung: Jahrgang 22, Heft 1 [Reprint 2022 ed.]
 9783112646106

  • 0 0 0
  • Like this paper and download? You can publish your own PDF file online for free in a few minutes! Sign Up
File loading please wait...
Citation preview

HEFT 1 • 1978 . 22. JAHRGANG Seite 1—136 NAHRAR 22 (1) 1 - 1 3 6 (1978)

Begründet von A. Scheunert und K. Täufel ¿5

Von 1957 - 1 9 7 0 Herausgeber K. Täufelf

M

Herausgegeben vom Zentralinstitut für Ernährung in Potsdam-Rehbrücke der Akademie der Wissenschaften der DDR (Direktor; Prof. Dr. habil. H. Haenel)

Q

< ¡4

0 CO IN 00 00 FO O OI CI H O I ^

>T

M N IO IN M CO CH N O* T N 00 QI OI CO OI 0 M

>T

FO N H O RO A H O" H OI FO RI" O" FO CÖ RO O" VO 00" OL O» 00 O1O1O M O I O I O I O I O I H M

QJ ^ P 5 '¿2 G . S S E 3 $ -2 « 8 3 %

>1

O



«E

M

I +

+ I +

BO O S- N G 0) ~ C/L

BO O

1

I +

O O O O LO IN

1

1 I +

I +

+ I +

I +

+

+ I +

+ I I +

1 I +

I + + + I +

I +

+ + I

L.L

+

I + + I

1 I +

+ + I

+ + I +

I + + I

1 I +

P

I + +

I

-T Q| ^
0 ^CRIINOO 01 M 0 R^C^O >R

T3

O

RT. BO :P CD ^ QJ « lI P, BO« CD G FE E 2 -O '3 P CD WH N a

BO S G C2 P 5 -0 „ T " 3 £ -2 C2 5 •3 3 3 h IN 2 RT C "" 5 > < £ W

>
BaTb hjih noHTBepjKHeHHH BTopoft cnocoö onpeHejieHHH. rioAXonHinHM hjih naTyjiiraa hbjiheTCH nojiyneHHe np0H3B0,HHbix Ha njiacTHHKe c eHHJirHHpa3HHOM h 2,4-nHHHTpo$eHHJiranpa3HH0M. 06pa3yiomHecH rnpa30Hbi nepeHOCHTCH Ha BTopyio TOHKOcjioiiHyio njiacTHHKy H CHOBa XpOMaTOrpa(|)0pyiOTCH B TOJiyOJl/3THJlOBblH a(|)Hp yKCyCHGH KHCJIOTbl/Myp a B b H H a n KMCJioTa. 8 5 % ( 5 0 + 4 0 + 1 0 v/v) h j i h b xjiopoiJiopM/aiieTOH ( 6 8 + 3 2 , v/v). 3 t o t c n o c o ß o n p e a e j i e H H H H a n p H M e p m o w h o Hcn0Jib30BaTb h j i h h S j i o i h h x c o k o b c c o -

HepjKaHHeM naTyjiHHa HanHHaa c 500 MKr/ji.

78

MEYER

Literatur [ 1 ] SCOTT, P . M., W . F . MILES, P . TOFT U. J . G . D U B £ , J . a g r i c . F o o d C h e m . 2 0 , 4 5 0 ( 1 9 7 2 ) . [2] SOMMER, N . F . , J . R . BUCHANAN U. R . J . FORTLAGE, A p p l . M i c r o b i o l . 28, 5 8 9 ( 1 9 7 4 ) .

[3] REISS, J., Bull, environment. Contaminat. Toxicol. 13, 689 (1975). [4] STOTT, W. T., u . . L . B . BULLERMANN, J . Assoc. off. analyt. Chemists 58, 497 (1975). [5] M E Y E R , R . A . , N a h r u n g 2 1 , 85 ( 1 9 7 7 ) .

[6] ROSEN, J . D., u. S. R . PARELES, J . agric. F o o d Chem. 22 1024 (1974). [7] FUJIMOTO, Y . , T . SUZUKI U. Y . HOSHINO, J . C h r o m a t o g r . 1 0 5 , 99 ( 1 9 7 5 ) . [8] SUZUKI, T . , Y..FUJIMOTO, Y . HOSHINO U. A . TANAKA, A g r . B i o l . C h e m . 3 8 , 1 2 5 9 ( 1 9 7 4 ) . [9] R E I S S , J . , C h r o m a t o g r a p h i a 4, 5 7 6 ( 1 9 7 1 ) .

[10] SCOTT,- P. M., J . Assoc. off. analyt. Chemists 57, 621 (1974). [ 1 1 ] ALPERDEN, I . , H . - J . MINTZLAFF, F . TAUCHMANN U. L . LEISTNER, F l e i s c h w i r t s c h a f t 5 3 ,

566

(1973) • [12] WAKELYN, P. J., Analytica chim. Acta [Amsterdam] 69, 481 (1974). [ 1 3 ] STACK, M. E . , U. A . E . POHLAND, J . Assoc. off. analyt. Chemists 58, n o (1975). [14] STACK, M. E . , S. NESHEIM, N . L . BROWN U. A. E . POHLAND, J . Assoc. off. a n a l y t . Chemists 59, 966 ( 1 9 7 6 ) . [ 1 5 ] BIRKINSHAW, J . H . , S . E . MICHAEL, A . BRACKEN U. H . RAISTRICK, L a n c e t 2 4 5 , 6 2 5 ( 1 9 4 3 ) . [ 1 6 ] NAUTA, W . T . , H . K . OOSTERHUIS, A . C. V a n d e r LINDEN, P . v a n D U Y N U. J . W . D I E N S K E ,

Recueil Trav. chim. 65, 865 (1946). Mein- besonderer Dank gilt unserer leitenden Assistentin, Frau C. SCHMIDT, für ihre gewissenhafte Arbeit bei der Auswertung der Untersuchungsergebnisse und bei der Entwicklung neuer Nachweismethoden. Dr. R. A. MEYER, DDR-8020 Dresden, Reichenbachstr. 71/73, Bezirks-Hygieneinspektioo -institut Eingegangen 22. 6. 1977

und

Die Nahrung

22

1

1978

79-83

Physiologisch-chemisches Institut der Ernst-Moritz-Arndt-Universität Greifswald, D D R (Direktor: MK Prof. Dr. sc. med. N. Hartmann)

Zum Verhalten der Glucose-6-Phosphatdehydrogenaseaktivität in verschiedenen Organen diätetisch verfetteter Batten G . H Ü B N E R u n d B . SCHULZE

E s wurde die Aktivität des Schlüsselenzyms des Pentosephosphatzyklus, der Glucose-6-Phosphatdehydrogenase (G6P-DH), in den Erythrozyten, den Nieren, Nebennieren, Hoden und dem Fettgewebe bei Ratten, die eine 5 0 % - F e t t - D i ä t erhalten hatten, im Vergleich zu 3 % - F e t t diät-Kontrollen bestimmt. In den Erythrozyten, Nieren und Hoden konnten zwischen beiden Tierkollektiven keine Unterschiede ermittelt werden. Erythrozytenzahl und Hämatokrit unterschieden sich ebenfalls nicht. Der Hämoglobingehalt war bei den Hochfettdiättieren signifikant erhöht. In den Nebennieren und im mesenterialen Fettgewebe beobachteten wir bei diesen Tieren im Vergleich zu den Kontrollen eine signifikante Herabsetzung der Aktivität der G 6 P - D H . Diese Ergebnisse werden mit früheren eigenen Untersuchungen in der Leber diätetisch verfetteter Ratten und mit Literaturbefunden an adipösen Patienten verglichen und ausgewertet. Der

Pentosephosphatzyklus

menge an reduziertem N A D P ,

(DICKENS-WARBURG-HORECKER)

liefert

die

Haupt-

d a s u . a . f ü r die F e t t s ä u r e n s y n t h e s e u n d die

synthese der Steroide benötigt wird. Die Glucose-6-Phosphatdehydrogenase

Bio-

(G6P-DH)

i s t ein S c h l ü s s e l e n z y m d e s H o R E C K E R - Z y k l u s . S o m i t i s t die A k t i v i t ä t dieses E n z y m s ein M a ß f ü r die N A D P H 2 - V e r s o r g u n g d e r O r g a n e . I n d e r v o r l i e g e n d e n A r b e i t w i r d die A k t i v i t ä t d e r G 6 P - D H in d e n E r y t h r o z y t e n , in d e n N i e r e n , N e b e n n i e r e n , H o d e n u n d i m m e s e n t e r i a l e n F e t t g e w e b e v o n

Ratten,

die u n t e r d e m E i n f l u ß e i n e r H o c h f e t t d i ä t g e s t a n d e n h a t t e n , b e s t i m m t .

Material

und

Methoden

Als Versuchstiere benutzten wir männliche Laborratten (Wistarstamm Schönerlinde b. Berlin), die im Alter von 5 Wochen beim Ausgangsgewicht von 75 — 85 g auf eine 3 bzw. 5 0 % F e t t enthaltende Diät gesetzt wurden [18]. Nach einjähriger Fütterung mit diesen Diäten wurden die Tiere in den Versuch genommen. Unter Halothannarkose wurden die R a t t e n entblutet. Die Aktivität der G6P-DH wurde mit Hilfe des entsprechenden BoEHRiNGER-Testbestecks bestimmt. Die Erythrozytenzahl wurde mit einem Teilchenzählgerät ermittelt. Die Hämoglobinbestimmung erfolgte mit der Cyanhämoglobinmethode (DAB 7), und die Hämatokritwerte wurden ebenfalls nach der Vorschrift des D A B 7 ermittelt. Die Aufbereitung der Organe erfolgte in Anlehnung an Angaben von HILGERTOVÄ u. a. [5]. Vom Fettgewebe, den Nieren und den Hoden wurde j e 1 g entnommen und mit 10 ml eiskalter 0 , 1 5 M KCl-Lösung (pH 7,0) mit einem Glashomogenisator nach POTTER und ELVEHJEM unter Kühlung homogenisiert. Die Nebennieren wurden nach Entnahme gewogen und in einer entsprechenden Menge 0 , 1 5 M KCl-Lösung wie oben beschrieben homogenisiert (ml KCl-Lösung = Gewicht X 10). Die Homogenate wurden 20 min lang in der Kühlzentrifuge bei 20000 g abgeschleudert und der ge-

80

HÜBNER/SCHULZE

wonnene Überstand mit dem gleichen Volumen 0,15 M KCl-Lösung verdünnt. Der Nebennierenextrakt wurde noch einmal im Verhältnis 1:5 verdünnt. Die Bestimmung der Aktivität des Enzyms wurde im UV-Test in Anlehnung an Angaben von B E R G M E Y E R [ 2 ] durchgeführt. Die Konzentration der NADP-Lösung (Präparat vom Arzneimittelwerk Dresden) betrug 10 mM, die Substratlösung (Glucose-6-Phosphat, Dinatriumsalz, Boehringer) war 31 mM. Die Bestimmung des Eiweißgehaltes erfolgte mit der Biuretmethode [8]. Die Messungen wurden an einem EppENDORF-Photometer durchgeführt.

Ergebnisse Z w i s c h e n der 5 0 % - u n d der 3 % - F e t t d i ä t g r u p p e b e s t a n d ein

Gewichtsunterschied

v o n 5 0 % . D i e G 6 P - D H - A k t i v i t ä t in den E r y t h r o z y t e n ließ keine s i g n i f i k a n t e n U n t e r schiede zwischen beiden Gruppen erkennen. E r y t h r o z y t e n z a h l und

Hämatokritwert

verhielten sich ebenfalls nicht unterschiedlich. D e r Hämoglobingehalt

war

bei den

diätetisch verfetteten R a t t e n gegenüber den Kontrolltieren signifikant erhöht. A k t i v i t ä t der G 6 P - D H in den N i e r e n u n d d e n G o n a d e n w a r bei den

Die

Hochfettdiät-

Tieren gegenüber der N o r m nicht verändert. In den N e b e n n i e r e n u n d i m F e t t g e w e b e k o n n t e n wir eine signifikante rung der G 6 P - D H - A k t i v i t ä t

Verminde-

nachweisen. Tabelle 1

Körpergewicht, Erythrozytenzahl, Hämoglobingehalt, Hämatokrit und Aktivität der Glucose6-Phosphat-Dehydrogenase (G6P-DH) in den Erythrozyten bei männlichen Wistarratten nach zwölfmonatiger Hochfet'tdiät Diät (% Fett)

Körpergewicht [g]

N

3 5°

54° ± 36 3°5 ± 37 GD 5 0 %

8 8

Signifikanz:

p
0 c $ a T H 0 r 0 uHKJia,

6-$oco

S gS § « 0) u&.Ih O

*0 0 0 +1 M

CT*

*o

o +1 , +1

3 O 9 &

o

ci rû o c S» & o 3

,

3 .O O O M ( 8

o. 3 u 0 -f-0 » •a

CT*

o" +1 00 *o

o-

M o +1 ° ^V 2*

"O +1 O tv

+1

+1

+1

X) £ "3

.Q O 3 T-l 8 ep

O

+1

.Q d H

+1

+! city 1-

3

+1 +1 in vO tí

+1 o Ò*

«3.S « 5 ^ 3'

O o +1 +1 o

+1 CT*

o o -fl +1

CT; o" +1

3

CT;

3

O 3 ?f

Si c »..Sí> i. tr S WSM

+1 +1 +1 +1 Q IT) O O

«

£> O

-Ö e 3 .Q

00

'O

+1-

O 3 N 8

«

ft

S

3 w O

C " ,G O O £

Q O

íS pL| fi ^O ^

O +1

o o +1 +1 o

3

+[ *o

00 O M Ho +1 +1 o M •V 1J-) 00

O gS i « O +1 +1 8 2 o O « "S2 >o 3 -Q O 3

+1

87

M +1 +1 Ol o" +1 +1 "i-

O

. CT* o

+1

+1

+1 +1 o ¿-A SO

«

o

88

HÜBNER/VOSS

Summary G. HÜBNER and Chr. V o s s : Protein fractions and total proteins in serum of rats with high-fat diet This paper deals with the behaviour of serum protein fractions in rats fed 22 resp. 52 weeks a 50% or 3 % fat diet using Millipore electrophoresis. The total serum protein concentration was also estimated. In rats on the high-fat diet the albumin fraction significantly dropped, while elevated levels of a x - and yj-globulin fraction were found. Serum protein content was slightly elevated in rats fed the diet 22 weeks, but this elevation was only significant after 52 weeks feeding. Within the same diet group there were no significant differences observed.

Pe3iOMe r . X i o S H e p H X p . occ: BejiKOBbie paKUHii H O6IHHH SejiOK B CHBopoTKe AHeTeTHnecKH Ty^HBix Kpbic B HaHHOii p a 6 o T e HccJienoBajiHCb H3MeHeHHH ßejiKOBbix (jtpaKUHii cbiBopoTKH k p o b h npbiCj nojiytMBuiHX 22 h j i h 5 2 HenejiH «HeTy, cojjepHtamyio 5 0 % WHpa MHjuinnopoBbiM 3JieKTp0(j)0pe30M H CpaBHHBaJIHCb C ?KHBOTHbIMH, nOJiyHHBIIIHX flHeTy C COnepHtaHHeM /KHpa B 3 % . K p o M e 3Toro o n p e a e j i H J i o c b o ö m e e coji;ep?KaHHe G e n n a B c w B o p o T K e . y HHeTCTHHeCKH TyMHblX KpbIC Ha6jIK>HajIOCb CTaTHCTHMeCKH HOCTOBepHOe CHHSKeHHe 0TH0CHTejibH0r0 cojtepjKaHHH ajibßyMHHa. y B e j i i m e H H h i e aaHHbie nojiyneHbi B oÖJiacra H j3-rji06yjiHH0B, npimeM 3Ta pa3HHua 6biJia AOCTOBepHa y SoJiee MOJIOHBIX JKHBOTHBIX HJIH o ö e n x $ p a K m i f t , y ß o j i e e c T a p i m i x KPBIC TOJibKO BO $paKUHH /S-rjioSyjiHHOB. O S m e e c o f l e p w a H H e ß e j i K a B CHBopoTKe yBenimeHO y JKHBOTHBIX 26-HenejibHoro B03pacTa H e M H o r o , B T O BpeMH KaK y 56-HenejibHbix K p w c STO. y B e j n m e H H e cTaTHCTHHecKH HOCTOBepHO. H e o6Hapy?KeHa PA3HIMBI B HccjienoBaHHbix n o K a 3 a T e j i e i l Me?K,ny TH>KejibiMH H JierKHMH KpbicaMH OflHOH AHeTeTHHecKOH r p y n n b i .

Literatur [1] [2] [3] [4]

DITTMER, A., Plasmaeiweiß und Elektrophorese. Fischer Verlag, Jena 1965. LABBE, M., u. R . BOULIN, Compt. rend. Soc. biol. (Paris) 109, 432 (1931). NITZSCHE, W., Das Bluteiweißbild bei Adipositas. Med.-Diss., Leipzig 1958. RICHTERICH, R., Klinische Chemie. 2. erw. Aufl. Akademische Verlags-Gesellschaft, Frankfurt a. M. 1968.

[5] RIES, W . , U. W . NITZSCHE, Ä r z t l . W s c h r . 13, 443 (1958).

[6] RIES,. W., Klin. Wschr. 37, 664 (1959). [7] SCHEURLEN, P. G., Klin. Wschr. 37, 304 (1959). [8] SCHREIER, K . , H . OPITZ U. T . H E I N , Z . K i n d e r h e i l k . 7 2 , 1 8 1 (1952).

[9] SCHREIER, K., U. J. SPRANGER, Die kindliche Fettsucht im Licht der neueren Forschung. Enke Verlag, Stuttgart 1961. [10] V o s s , CHR., N . HARTMANN U. K> PFLUGRADT, N a h r u n g 19, 461 (1975).

Dr. sc. med. G. HÜBNER und Dr. rer. nat. Dr. sc. med. CHR. Voss, Physiologisch-chemisches Institut der Ernst-Moritz-Arndt-Universität, DDR-22 Greifswald, Rubenowstr. 3 Eingegangen 1. 7. 1977

Die N a h r u n g

22

1

197?

89-99

Sektion Nahrungsgüterwirtschaft und Lebensmitteltechnologie (Direktor: Prof. Dr. habil. C. P. KROMM) der Humboldt-Universität zu Berlin, D D R

Zur Kinetik der Temperaturabhängigkeit der Hitzeaktivierung und -inaktivierung von Bakterienendosporen als Folgereaktion J. HERRMANN, M. A L - K H A Y A T u n d

H.

SCHLEUSENER

Die Hitzeaktivierung und -abtötung der Bakterienendosporen werden durch die Theorie der Reaktionskinetik als Folgereaktion mit der Aktivierungsgeschwindigkeitskonstanten k1 der ruhenden Sporen N° und der Abtötungsgeschwindigkeitskonstanten k2 der hitzeaktivierten +

Sporen 2V+ erklärt:

Berücksichtigt man auch die in einer Sporensuspension schon vorhandenen aktivierten Sporen, so erhält man bei konstanter Temperatur Abtötungskurven, die sowohl in halblogarithmischer Darstellung eine Gerade als auch die in der Literatur bereits mehrfach beschriebenen konvexen und k o n k a v e n K u r v e n ergeben. Die Größe des D-Wertes der A b t ö t u n g muß aus dem A-Wert der langsamsten Reaktion berechnet werden. Experimentelle Untersuchungen mit Endosporen v o n Bac. subtilis zeigten, daß unter 100 °C bzw. oberhalb 135 °C k1 k2 bzw. k2 kl ist. Bei weiterer experimenteller Bestätigung dieser Theorie ergeben sich weitreichende Schlußfolgerungen für die Berechnung des Sterilisations- bzw. F-Wertes.

Einleitung Die bisherigen Forschungen auf dem Gebiet der K e i m a b t ö t u n g durch Hitze führten zu vielen Deutungen des exponentiellen Verlaufs der A b t ö t u n g s k u r v e n sowie der d a v o n auftretenden A b weichungen. Die gerade für die letzteren v o m S t a n d p u n k t der biologischen Statistik bzw. Reaktionskinetik abgeleiteten Modellvorstellungen, wie statistische normal- oder logarithmische Verteilung der Hitzeresistenz, Mehrtreffertheorie, Schädigungsvorgänge durch Reaktionen o., 1., 2., und 3. Ordnung, haben, wie auch die folgende, hypothetischen Charakter. Die Modellvorstellung des Vorliegens einer Folgereaktion entstand unter Verwendung wissenschaftlicher Erkenntnisse, die in den früheren Hypothesen nicht bzw. nur teilweise berücksichtigt wurden. Bisher hat man nicht versucht, aus den direkt experimentell bestimmten und A b w e r t e n die A b t ö t u n g s k u r v e n zu konstruieren. So wurden Aj-Werte u. a. von BUSTA U. a. [2], LEVINSON u. a. [9] u n d k 2 - W e r t e v o n LICCIARDELLO U. a . [ 1 1 ] , E D W A R D S U. a . [3] s o w i e LEVINSON U. a . [10] b e s t i m m t . '

SHULL U. a. [12] berechneten experimentelle A b t ö t u n g s k u r v e n im Sinne einer Folgereaktion. Dabei wurden jedoch die und k 2 -Werte lediglich durch Rückrechnung aus der Absterbekurve gewonnen, ohne ihre Temperaturabhängigkeit zu beachten. D u r c h eine konsequente A n w e n d u n g der Gesetzmäßigkeiten der Folgereaktion auf den V o r g a n g der Hitzeaktivierung und -abtötung von Bakterienendosporen kann man eine umfassende Begründung v o n experimentell gewonnenen Abtötungskurven geben, wenn man als Nebenreaktion die A b t ö t u n g der zu Beginn des Prozesses aktiviert vorliegenden K e i m e berücksichtigt. Z u m Verständnis der angewandten Lösungswege und Rechnungsarten soll auch auf die Theorie der Folgereaktion und ihre Differential- und Integralgleichungen eingegangen werden.

9 0

HERRMANN/AL-KHAYAT/SCHLEUSENER

i. Die Anwendung der Folgereaktion auf die Hüzeaktivierung.und -abtötung von Bakterienendösporen Unter einer irreversiblen 2-stufigen Folgereaktion i. Ordnung versteht man in der chemisehen Reaktionskinetik den Vorgang der Umwandlung der Substanz A in das Endprodukt C über die Zwischenstufe B. A-h+B-^+C

(i)

Die Reaktionsgeschwindigkeiten der jeweiligen Umwandlungen sind und k2. Wendet man diese Reaktion auf die Hitzeaktivierung und -abtötung von Bakterienendosporen an, so gelangt man zu: (2)

Dabei bedeuten hier und in den folgenden Formeln: N = Gesamtheit der lebenden Sporen (aktiviert und nicht aktiviert) N° = Anzahl der nichtaktivierten Sporen +

N+ — Anzahl der aus N° entstehenden aktivierten Sporen '

+

N~ = Anzahl der aus N+ abgetöteten Sporen — +

N+ = Anzahl der aktiviert vorliegenden Sporen N~ = Anzahl der aus N+ abgetöteten Sporen Zusätzlich wird ein Index 0 zur Kennzeichnung der Reaktionszeit Null verwendet. Zum Zeitpunkt' Null können vorliegen: — +

N 0 , N l und NQ (NQ bleibt in den Rechnungen unberücksichtigt) und zum Zeitpunkt t: N, N°, N^, N++, N~ und N~. Für die zur Zeit t = o bereits aktivierten Sporen läuft folgende Reaktion ab: (3)

Die in der irreversiblen Folgereaktion (2) enthaltenen Einzelreaktionen, die ebensowie (3) nach einer Reaktion 1. Ordnung ablaufen, können mathematisch folgendermaßen dargestellt werden ( H E R R M A N N [ 6 ] ) : d N° —

=

• NO

d _

(4) t

=

Äi

.Aro._Viv+

(5)

d N~ + — 2k, Abnahme • N+ (6) Die Differentialgleichung (4) beschreibt die der Zahl der nichtaktivierten Sporen N°, Differentialgleichung (5) die= Bildungsgeschwindigkeit der aus N° aktivier+ + ten N+ und (6) die Zunahme der abgetöteten Sporen N~ aus Die Integration der Gleichung (4) ergibt: N° = N°0 • e _ Ä , < (7)

91

Hitzeaktivierung und- inaktivierung von Bakterienendosporen

In'Gleichung (5) eingesetzt, folgt die inhomogene Differentialgleichung: diV*

=

k

• N°

x

0

• e - " ' -

-

f

k



2

N

(8)

+

dt

Die Lösung der Differentialgleichung (8) ergibt für den Fall N sowie für kx = k2: +

N

N"

= -

0

• h K i

,

— (e

_b

.t

h

'— e

+

= 0, d. h. N0 = N)

- kRt .t\

(9)

')

Damit ergibt sich für die Zahl der zum Zeitpunkt t abgetöteten Sporen wegen N -

=

N l

-

N °

-

N

(10)

+

die Gleichung N -

=



0

1 —

( k

2

-

e " * * '

-

k i -

e " V ' )

K

Für den Fall 'o K N •• • f0 = 0 " + zeigen die A b b . 1 und 2 den Verlauf von N , N und N ~ ( H E R R M A N N u. a. [8]). Sie gelten auch wie die späteren A b b . 4 und 5 für eine konstante Temperatur und ein +

+

konstantes Reaktionsmilieu. Die K u r v e für N + besitzt bei £max ein Maximum und bei tw einen Wendepunkt. Die K u r v e für N~ hat an der Stelle £max einen Wendepunkt (vgl. A b b . 2).

10 Zeit [ m i n ]

Abb. 1. Verlauf von N , N

+ +

und N~ bei

—+

= o, ky = 0,0025 von der Zeit

und k2 — 0,025

S_1

i n Abhängigkeit

S_1

in Abhängigkeit

Zeit [min]

Abb. 2. Verlauf von N , N

+

und N~ bei NJ = o, kt = 0,025 s _ 1 und k2 = 0,0025 von der Zeit

92

HERRMANN/AL-KHAYAT/SCHLEUSENER

Setzt man den ersten bzw. zweiten Differentialquotienten von (9) gleich Null, so erhält man 'max — > 2

1

k9

1 In • 1 1

(12)

bzw." tw = 2¿ m a x

(13)

A u s (12) und (9) folgt dann

F ü r den Fall, daß

Hieraus folgt ¿ max X

k^h-ki

(14)

AT = N°0 • k : t • e~kt

(15)

= k, gilt Gleichung (15):

1 = —

(16)

R

N°o

(17)

Neben den durch die Gleichungen (4) —(17) mathematisch modellierten V o r g ä n g e n einer Folgereaktion ist zusätzlich noch die Möglichkeit des 'Vorliegens zum Z e i t p u n k t t = 0 bereits aktivierter Sporen zu erfassen. . —+ E s sei also N+ > 0 D a n n gilt wegen (vgl. ._uch Gleichung (3)) dÄ r — dt

= -

-k2

-+

2

• N+

(18)

— +

für die A b n a h m e der Sporen

N+: j\T = j\T • e - * ' - '

(19)

Die Gesamtzahl der aktivierten Sporen ist dann die S u m m e : -ky-t «2

"1

-

e"

(20)

Die A n z a h l der z u m Zeitpunkt t nicht abgetöteten Sporen N, die im halblogarithmischen Maßstab als A b t ö t u n g s k u r v e n in A b b . 3 dargestellt ist, errechnet sich aus N = N° + N+ + iV>+

(21)

1 f

0

Zeit

Abb. 3. Abtötungskurven von Bacillus subtilis HU 1 (Erklärung der Kurven in Tab. 1

93

Hitzeaktivierung und- inaktivierung von Bakterienendosporen

Die in A b b . 3 dargestellten Abtötungskurven entstehen durch Variation des Ver-

+

hältnisses a = N+IN°0 sowie der Erhitzungstemperatur, wodurch sich das Verhältnis kx\k2 ändert. In Tab. 1 sind die Angaben zu den Kurven dieser Abbildung aufgeführt. Die Berechnung der Kurvenwerte erfolgte mit Hilfe eines EDV-Programms. Tabelle 1 A b t ö t u n g s k u r v e n v o n Bacillus .subiilis H U 1 (N0 — 10 7 Sporen, vgl. A b b . 3) Temperatur [°C]

Kurve I II III IV V VI VII

k ,

«

=

1 5

137

N t l N

0

X o , 9 9 9 9

"

86 122

9.9 o.5 0 0 0

5 1 1 1

Die in den graphischen Darstellungen enthaltenen Ergebnisse der Berechnungen sind für die praktische Anwendung von großer Bedeutung, insbesondere ergeben sich neue Gesichtspunkte für die Festlegung der D-Werte. Im wesentlichen sind bei der Anwendung des Modells der Folgereaktion auf die Hitzeaktivierung und -abtöt'ung von Bakterienendosporen zwei Fälle zu unterscheiden : Fall 1 (s. Abb. 1): kx k2. Auf beide Fälle soll nun näher eingegangen werden. F a l l I: —+-

Für kt 00 die Gleichung (9) unter Berücksichtigung von Gl. (7) in Gl. (22) über: +'

k

k

N+ = -i- • N°0 e"*»-' = 7— • N°

(22)

•Sie besagt — gemäß dem „Stationärprinzip" nach BODENSTEIN aus der chemischen +

Reaktionskinetik (HERRMANN [6]) — daß über einen längeren Zeitraum N * annähernd +

konstant bleibt (s. A b b . 1), da die Bildungsgeschwindigkeit von N+ als kurzlebige Zwischenprodukte gleich ihrer Zerfallsgeschwindigkeit wird. +

.Gleichung (22) stellt die Abtötüng von N+ nach einer Reaktion 1. Ordnung mit der +

*

Konstanten kx und der .fiktiven aktivierten Anfangskeimzahl N+ dar, wobei n

;

=

^

«2

• n °

ist.

0

(23)

Für die bei Abtötungskurven interessierende Anzahl der überlebenden Keime N gilt zum Ende der Abtötung nach Gleichung (22) wegen. N

=

N °

+

N

*

=

N °

0

-

e ~

k

> - '

+

j -

«2

• W o

• z ~

k l

'

t

( 2 4 )

94

HERRMANN/AL-KHAYAT/SCHLEUSENER

Gleichung (25): N =

+ ^J N°0 • e~k^=

Nl • e-*'- (

(25)

*

Hierbei stellt 2VQ = (1 + kjk2) • N°0 die fiktive Anfangskeimzahl für die fiktive Abtötungsgerade dar, deren Endast (N 100) mit der realen Abtötungskurve deckungsgleich wird. Durch A b b . 4 werden diese Schlußfolgerungen veranschaulicht. Wegen kx = = 0,0795 s _ 1 , k2 = 0,398 s~\ sowie N0 = i o 6 , u n d = i o 7 ergeben sich hier als fiktive Anfangskeimzahlen zunächst Nl

= ^

«2

N°0

= 2,0 • i o 5

N°0 = (1 + k1lkJ-MNl=

und 1,2-io6

Da aber in diesem Beispiel das Verhältnis von kx zu k2 nur 1 : 5 ist, sollte Gl. (9) berücksichtigt werden, so daß *i N+a = —

K

W

+

=

— • N°0 = 2,5 • i o 5 - und damit

'

N

°

=

1 , 2 5



1 0 3

w i r d

-

Zeit[s] A b b . 4. K u r v e n v e r l a u f bei Vorliegen des Falles I (a = 0,9; k1 = 0,0795 s - 1 ; k2 = 0,398 s - 1 ) D a r s t e l l u n g der f i k t i v e n A n f a n g s k e i m z a h l e n .

und

ZeitfsJ + A b b . 5. Verlauf der A b t ö t u n g s k u r v e bei verschiedenen a = A'JA'S für Bacillus 145 °C (Aj = 5,248 s " 1 , k2 = 52,48 s" 1 )

subtilis H U 1 bei

95

Hitzeaktivierung und- inaktivierung von Bakterienendospören

In A b b . 4 wurden diese fiktiven Anfangskeimzahlen eingezeichnet. Man erkennt, daß die Endäste der Aktivierungs- bzw. Abtötungskurve mit den fiktiven Geraden annähernd deckungsgleich sind. Wenn das Verhältnis kjk^ = 0,1 ausfällt, wird die Deckung noch besser. Das zeigt A b b . 5. Bei 145 °C nelimen für Bacillus subtilis H U 1 die Reaktionskonstanten die Werte kx = 5,248 s" 1 und k2 = 52,48 s - 1 an. Verändert • wurde das Verhältnis a = N^/Nl im Bereich von o o kann Gl. (25) mit guter Näherung verwendet werden, wenn — +

gegenüber iV„ hinreichend groß ist. F a l l I I (s. A b b . 2): Für

k2 und

= o geht für t

00 die Gleichung (9) in Gleichung (26) über:

N++ = N°0 • e-**-'

(26)

Gleichung (26), die den Fall k2 beschreibt (für Bacillus subtilis H U ' i trifft das unterhalb 95 °C nach A b b . 6 zu), ergibt eine Abtötungskurve mit der Abtötungs* +

geschwindigkeitskonstanten k2 und dem fiktiven aktivierten TV^-Wert von K

= K .

(27)

D a in diesem Fall (N° strebt mit t -»• 00 gegen Null) N = N° + iV+ = N+ ,

(28)

gilt Gleichung (29): (29)

Es ist somit N = N+. — +

Bei gleichen Voraussetzungen, jedoch N+ > 0, gilt N = N° +' N+ + N+

(21)

D a wiederum N° zu vernachlässigen ist, folgt unter Berücksichtigung der Gin. (19) — +

und (26) -und aus der Tatsache, daß N°„ + JV„ = N0 ist, die Gleichung (30): N = N0 • e-**"'

(30)

Unter der Voraussetzung eines hohen Anfangskeimgehalts N0 = N°0 bedeuten die zu den beiden Fällen gemachten Ausführungen, daß man im halblogarithmischen Netz eine fiktive Abtötungsgerade nach den Gleichungen (25) und (30) zeichnen kann, deren Verlauf sich zu kleineren Keimzahlen (Nt < 100) mit der jeweiligen realen Abtötungskurve deckt. Mit der häufig zur Bestimmung der Reaktionsgeschwindigkeitskonstanten verwendeten Methode von HALVORSÖN U. a. (1932) wird der D-Wert meist im 'Endteil der Abtötungskurve ermittelt. Man erhält dann stets den kleineren der k-Werte.

96

HERRMANN/AL-KHAYAT/SCHLEUSENER

2. Die

experimentelle

Bestimmung

der k^- und k2-Werte

der

Temperaturabhängigkeit

von Bac.

subtilis

HU

i

D a bisher in der L i t e r a t u r keine B e s t i m m u n g der T e m p e r a t u r a b h ä n g i g k e i t der u n d k2-Werte

an denselben Endosporen von Bakterien vorgenommen worden

kx-

sind,

m i t der m a n die obigen R e c h n u n g e n beweisen k o n n t e , w u r d e dieses v o n A L - K H A Y A T [I] durchgeführt. Material

und

Methoden

In den Untersuchungen wurde der B .-subtilis-Stamm H U I benutzt. Die nach B U S T A U. a. [2] auf verstärktem T G E - A g a r gewachsenen Sporen wurden zur Ernte mit kaltem, sterilem Wasser abgeschüttelt, zur Trennung der zusammengeballten -Sporen mit Glasperlen 24 h bei 4 °C geschüttelt, über Glasfritten G 3 filtriert, mehrmals gewaschen, in einer Kühlzentrifuge zur Abtrennung von vegetativen Zellen aus dem Überstand behandelt und abschließend nochmals über eine G 4-Fritte passiert. Darauf wurden sie lyophilisiert und bei —20 °C im Exsikkator über Silicagel aufbewahrt. Die kj-Werte wurden nach L E V I N S O N U. a. [9] aus turbidimetrischen Messungen im Spekol bei 30 °C berechnet, wobei durch den Verlust an optischer Dichte der erhitzten und anschließend mit Nährbouillon versetzten Sporensuspension die Keimgeschwindigkeit und das Ausmaß der Keimung (im Vergleich zu der nicht erhitzten Sporensuspension) ermittelt wurden. Zur Bestimmung der Hitzeaktivierung wurden je 10 Kapillaren ( 0 i , 2 —1,3 mm), in die je 0,03 ml Sporensuspension vor dem Zuschmelzen eingefüllt worden waren, bei verschiedenen Erhitzungstemperaturen unterschiedlichen Zeiten ausgesetzt. Nach der Gleichung von H A L V O R S O N u. a. [5] wurden aus der Anzahl der sterilen Proben die höchstwahrscheinlich lebende Sporenzahl pro ml ausgerechnet, die zur graphischen Ermittlung der DWerte dienten. Ergebnis A l s R e s u l t a t dieser V e r s u c h e e r g i b t sich die in A b b . 6 g e z e i g t e T e m p e r a t u r a b h ä n g i g keit der

u n d k2-Werte.

S i e w e i s t a u s , d a ß d e r S c h n i t t p u n k t d e r kx- u n d & 2 - G e r a d e n

i m ARRHENius-Diagramm bei 121 °C liegt. A u s d e m A n s t i e g beider G e r a d e n ermittelt Temperatur[°C] 65

£ ' ^

100

f

z=.8,9°C

10

z-m°c

110

30 IHK)-10"

120

130 T[°C]

Abb. 7

Abb. 6

Abb. 6. Abhängigkeit der kr und A 2 -Werte der Endosporen von Bac. subtilis von der Temperatur (ARRHENius-Diagramm). Die beiden Geraden wurden oberhalb der experimentellen Werte verlängert Abb. 7. Temperaturabhängigkeit der .D-Werte von Bac. subtilis E W A R D S U. a .

[3])

A -Sporen in Magermilch

(nach

Hitzeaktivierung und- inaktivierung von Bakterienendosporen

97

man über die Aktivierungsenergien bei 100 °C bzw. 135 °C die z-Werte 11,1 °C bzw. 29,3 °C (nach HERRMANN [6], Danach sollte bei Temperaturen, die wesentlich unter bzw. über 121 °C liegen, gemäß dem Verhältnis von zu k2 jeweils der oben geschilderte Fall II bzw. I zutreffen. Die von EDWARDS u. a. [3] angegebene Temperaturabhängigkeit der D-Werte für Bacillus subtilis A (vgl. A b b . 7) bestätigt unsere Aussagen. Berücksichtigt man das Vorliegen eines anderen Bac.-subtilis-Stammes, eines anderen Erhitzungsmediums und eines anderen Nährmediums, so ist die Übereinstimmung beider Abbildungsinhalte als gut zu bezeichnen. EDWARDS.U. a. [3] konnten jedoch den Knickpunkt sowie die sich daraus ergebenden unterschiedlichen z-Werte nicht erklären. Beides ergibt sich ohne weiteres aus unserer Theorie. 3. Anwendungen und

Schlußfolgerungen

In der Sterilisationspraxis interessiert die bei einer bestimmten Temperatur notwendige Erhitzungszeit Zm, welche zur Reduktion der Anfangskeimzahl auf den Wert N = 1 führt (HERRMANN [6]). Gemäß dieser Definition ergibt sich dann (Gl. (3i)): Zm = D (lg Nl -

lg N)

(31)

Für die zu unterscheidenden Fälle folgt damit: Fall I : Aus den Gin. (25) und (31) erhält man Zm = ^ j ^ l

S

( i + k 1 lk 2 )N° 0 ,

(32)

wobei (1 + fcjÄg) N°0 die fiktive Anfangskeimzahl darstellt. Fall I I : Aus den Gin. (30) und (31) ergibt sich 2,303

Zm = ~ ^ l g N

0

(33)

Mit den Gin. (32) und (33) ist erstmals die Möglichkeit vorhanden, hinreichend exakte Zm-Werte auch für die Fälle zu berechnen, bei denen die logarithmische Absterbeordnung nicht zutrifft. Es kann jedoch nicht ausgeschlossen werden, daß bei sehr hohen Temperaturen eine direkte Abtötung der Endosporen ohne Hitzeaktivierung erfolgt, d. h.., die Reaktion . n°

Ab-

setzt ein. Diese Reaktion, für die Ä3 > ¿ 2 sein müßte, entspräche der Abtötung der trockenen Sporen (Fox u. a. [4]). Diese Vermutung müßte noch durch zukünftige Experimente verifiziert werden. Beachtet man, daß es sich bei der Keimung sowie bei der Abtötung von Endosporen um biologisch sehr komplexe Prozesse handelt, so ist es klar, daß die obigen, aus der chemischen Reaktionskinetik abgeleiteten Gleichungen zunächst nur als ein verbessertes mathematisches Modell anzusehen sind. Die aus diesem Modell gezogenen Schlußfolgerungen erlauben jedoch die Erklärung verschiedener bisher unerklärlicher experimenteller Befunde und sind darüber hinaus sofort praktisch anwendbar. 7

Die Nahrung, 22. Jhg., H e f t 1

Herrmann/Al-Khayat/Schleusener

98

Die obigen Ausführungen und Berechnungen bezogen sich immer auf schlagartige Erhitzungsprozesse. Bekanntlich muß man jedoch nach den bisherigen Prozeßberechnungen, z. B. bei Konservendosen mit wärmekonduktiven Lebensmitteln, zur Berechnung des Fs-Wertes nach STUMBO [13] über alle durchlaufenden Erhitzungstemperaturen und -zeiten in allen Punkten der Dose integrieren. Dieser Wert stellt dann ein Maß für die Fähigkeit des Sterilisationsprozesses zur Keimreduktion der vorliegenden Mikroorganismen dar. Dieses bisherige Konzept reicht jedoch aus. mehreren Gründen nicht mehr zur Berechnung aus, wenn man das Vorliegen der Folgereaktion für die Abtötung von Endosporen zugrunde legt. So ist einerseits die bisherige Definition des F-Werte als äquivalente Erhitzungszeit bei 121,1 °C, welche für die Sporenabtötung nötig ist, nicht mehr aufrechtzuerhalten, da je nach dem vorliegenden Temperaturprogramm des Erhitzungsprozesses, dem — +

Verhältnis von N+IN° und der Temperaturabhängigkeit der kx- und ß 2 -Werte oft kein konstanter F-Wert vorliegen wird. Hinzu kommt noch, daß die Sporenaktivierung und -keimung stark von dem jeweiligen Reaktionsmilieu, wie pH-Wert, Ionenart und -stärke sowie Begleitsubstanzen, die wie Dipikolinsäure bzw. /J-Alanin beschleunigende bzw. hemmende Einflüsse ausüben, abhängt. Diese Komplikationen dürften vermutlich in Zukunft nur über die von HERRMANN [7] vorgeschlagenen Sj-Werte zu bewältigen sein, die sowohl die im Prozeß' durchlaufenden Erhitzungstemperaturen und -zeiten als auch Reaktionsmilieuänderungen berücksichtigen. Dabei ist auch die bisher übliche Berechnungsweise mit und Qw-Werten wegen des großen überstrichenen Temperaturbereichs nicht mehr ausreichend, sondern man muß dann mit der Arrhenius-GleicYmng bzw. < 2 A W e r t e n rechnen. Summary

J. Herrmann, M. Al-Khayat and H. Schleusener: On the kinetics of the temperature dependence of the thermal activation and inactivation of bacterial endospores as a consequent reaction Reaction kinetics explains the thermal activation and destruction of bacterial endospores as a consequent reaction with the activation rate constant k1 of the resting spores N° and the destruction +

rate constant k.2 of the heat-activated spores JV+:

If one takes also into account the activated spores already present in a suspension, one obtains, a t constant temperature, destruction curves that become straight lines when plotted semi-logarithmically or correspond to the convex and concave curves often described in the literature. The D value of destruction must be calculated from the k value of the slowest reaction. Experiments with endospores of Bac. subtilis showed that k1 k2 at temperatures < 100 °C, and k2 k1 at temperatures > 135 °C. In case of further confirmation of this theory, far-reaching conclusions might be drawn as to t h e calculation of the sterilization or F value.

Pe3K>Me H . X e p p M a H H , M . A j i b - K a H T h X . I I I j i e f t 3 e H e p : KHHeTHKa TeMnepaTypHoft 3 a b h c h m o c t h TepMHiecKOft aKTHBauiiM h HHaKTMBauHH SaKTepHaJitHbix S H n o c n o p K a K

nocjienoBaTejiBHaH peaKUHH

99

Hitzeaktivierung und- inaktivierung von Bakterienendosporen

TepMHHeCKaH aKTHBaUHH H HHaKTHBaLJHH ÖaKTepWaJlbHBIX 3H«0Cn0p 06T>HCHHI0TCH T e o p n e ß péaKiiHOHHOft KHHeTHKH KaK nocjienoBaTejibHaH peaKiiHH c KOHCTSTHTOÜ CKOpOCTH aKTHBaqHH k1 nOKOIOmHX c n o p N° H KOHCTaHTOH eKOpOCTH HHaKTHBaUHH k2 TepMoaKTHBiipoBaHHbix c n o p

+

N+: k

+ k

YIHTBIBAIOTCH H y?Ke HMeioiuHecii B cycneH3HH c n o p aKTHBHpoBaHHbie cnopbi, TO npw nocTOHHHott TeMnepaType nojiyiaiOT KpHBbie HHaKTHBamiH, flaiomwe n p n n ò j i y j i o r a p n ^ ) MimecKOM H3o6paj«eHHH npHMyio H onwcaHHbie B jiHTepaType HeoHHOKpaTHO BorHyTbie H BbinyKJibie KpHBbie. BejiM^HHa 3HaHeHHH D HHaKTHBijHH BbiHHTbiBaeTCH Ha ocHOBe noKa3aTejiH k Haftöojiee MenneHHOit peaKUHH. 3KcnepHMeHTajibHbie HccjieflOBaHHH c sHuocnopaMH Bac. subtilis noi-;a3ajiH, m o HHHte 100 °C HJIH Bbiuie 1 3 5 °C Ax > K 2 HJIH K 2 > n p n «ajibHeitiiiHX noHTBepjKjteHHHX TeopiiH 3TOH BbiTCKaioT n a j i e n o « a y m n e nocjie«CTBHH «Jia p a C i e T a BejIHHHHbl CTepHJIH3aiiHH HJIH IIOKa3aTeJIH F.

Literatur [1]' AL-KHAYAT, M., Untersuchungen zur Kinetik der Hitzeaktivierung und Hitzeinaktivierung von Endosporen des Stammes Bacillus subtilis. Diss. Humboldt-Universität (1974). [2] B U S T A , F . F . , Z . J . O R D A L , J . F o o d S e i . 2 9 , 3 4 5

(1964).

[3] E D W A R D S , J r . J . L . , F . F . B U S T A U. M . L . S P E C K , A p p i . M i c r o b i o l . , 1 3 , 8 5 1

(1965).

[4] Fox, K., u. B. EDER, J. Food Sei. 34, 518 (1969). [5] HALORSON, H . O . , N . R . Z I E G L E R , J . B a c t e r i o l . 2 5 , 1 0 1

(1932).

. [6] HERRMANN, J., Lebensmittel-Ind. 23, 399, 469 (1976). [7] HERRMANN, J., Lebensmittel-Ind. 23, 515, 537 (1976); 24, 94 (1977). [8] H E R R M A N N , J . , M . A L - K H A Y A T U. H . S C H L E U S E N E R , i n „ B e i t r ä g e z u r S t e r i l i s a t i o n u n d

As'eptik"

Herausgeber: R. Machmerth und A. Günther, S. 46 — 51. Verlag Johann Ambrosius Barth, Leipzig 1976. [9] LEVINSON, H. S., U. M. T. HYATT, Biochem. biophysic. Res. Commun. 37, 909 (1969). [ 1 0 ] L E V I N S O N , H . S . , U. M . T . H Y A T T , J . B a c t e r i o l . 1 0 8 , i n

(1971).

[11] LICCIARDELLO, J. J., U. J. T. R. NICKERSON,;Appl. Microbiol. 11, 476 (1963). [12]

S H U L L , J . J . , G . T . C A R G O U. R . G . E R N S T A p p i . M i c r o b i o l . 1 1 , 4 8 5

(1963)-.

[13] STUMBO, C. R., Thermobacteriology in Food Processing. Academic Press, New York und London 1965. P r o f . D r . sc. J. HERRMANN, D r . M . A L - K H A Y A T u n d D r . H . SCHLEUSENER, S e k t i o n

Nahrungsgüter-

wirtschaft und Lebensmitteltechnologie der Humboldt-Universität zu Berlin, Bereich Mikrobiologie und Biochemie, DDR-104 Berlin, Invalidenstr. 42 Eingegangen 27. 6. 1977

Die Nahrung

22

1

1978

101 — 120

Zentralinstitut für Ernährung in Potsdam-Rehbrücke (Direktor: Prof. Dr. H. HAENEL), Forschungszentrum für Molekularbiologie und Medizin, Akademie der Wissenschaften der D D R

Beeinflussung funktioneller Eigenschaften von Proteinen durch chemische Modifizierung 1 K. D.

SCHWENKE

Nahrungspfoteine weisen im nativen Zustand nur selten.ein Optimum an funktionellen Eigenschaften auf. Diese lassen sich durch chemische Modifizierung beeinflussen. Dabei können sowohl die reaktionsfähigen Aminosäure-Seitenketten als auch die Raumstruktur der Proteine Veränderungen erfahren. Von den bisher bekannten experimentellen Möglichkeiten der chemischen Modifizierung sind die Acylierung von Aminogruppen, die Oxydation/Reduktion von Thiol-Disulfid-Gruppen und die Reaktion mit Carbonylverbindungen für die Verarbeitung von Proteinen für Nahrungszwecke interessant. Die Acylierung von Proteinen ermöglicht die Herstellung von Produkten mit einer breiten Palette wünschenswerter funktioneller Eigenschaften und damit die Erschließung verschiedener tierischer und pflanzlicher Proteine für neuartige Verarbeitungszwecke. Reduktive und oxydative Behandlung von Proteinen haben überall dort lebensmitteltechnologische Bedeutung, wo Disulfidbrücken an der Stabilisierung der Raumstruktur bzw. übermolekularer Strukturen beteiligt sind. Bekannt ist die Herabsetzung der Teigfestigkeit beim Backprozeß durch reduktive Spaltung zwischenmolekularer Disulfidbrücken der Kleberproteine und umgekehrt die Verfestigung des Teiges durch Bromat-Oxydation. Eine Modifizierung der als MAILLARD-Reaktion bekannten Umsetzung zwischen Proteinen und den Aldehydgruppen von Zuckern ist mit Erfolg für die Herstellung von Proteingelen angewandt worden. Die kovalente Verknüpfung mehrerer Proteinmoleküle zu übermolekularen Netzwerken durch reaktionsfähige Carbonylverbindungen eröffnet neue Möglichkeiten für die Strukturierung von Proteinen und die Weiterverarbeitung zu neuartigen Lebensmitteln. Die chemische Modifizierung von Proteinen wird seit Jahrhunderten für die Veredelung von Eiweißstoffen benutzt. Erinnert sei an das Gerben von Leder, das Färben von Wolle oder Seide und die Formaldehyd-Härtung von Casein zu Kunststoffen. Die als MAILLARD-Reaktion bekannte nichtenzymatische Bräunung von Lebensmitteln, die beim Erhitzen von Proteinen mit reduzierenden Zuckern auftritt, gehört ebenfalls hierher. In den letzten 10 Jahren hat die chemische Modifizierung steigende Bedeutung bei der Erforschung der Struktur biologisch wichtiger Proteine erlangt [i, 2], und in jüngster Zeit werden chemische Reaktionen an Nahrungsproteinen zur Verbesserung der technologischen Eigenschaften bei der Herstellung von Lebensmitteln vorgeschlagen [3]. Eine Modifizierung der Proteinrohstoffe der Nahrung ist in vielen Fällen wünschenswert, da die Proteine im nativen Zustand nur selten ein Optimum an funktionellen Eigenschaften aufweisen. So besitzt das native, globuläre Protein eine Konformation, die eine Exponierung hydrophiler Aminosäurereste an der Moleküloberfläche und eine Anordnung hydrophober Reste im Molekülinnern ermöglicht. In derartigen Strukturen ist der Kontakt der polaren Gruppen mit dem umgebenden Wasser begünstigt: Die Proteine besitzen eine gute Löslichkeit. Andererseits ist die dicht gepackte, globuläre Anordung der Polypeptidketten ungünstig für die Erzeugung von Gelen oder Fasern, für welche eine gestreckte Konformation erforderlich ist. Wünschenswert wäre es, die funk1 Erweiterte Fassung eines Vortrages, gehalten am 3. Juni 1977 auf dem Symposium „Beziehungen zwischen chemischen, physikalischen und ernährungsphysiologischen Eigenschaften von Inhaltsstoffen der Nahrung" der Gesellschaft für Ernährung in der D D R in Leipzig

102

SCHWENKE

tionellen Eigenschaften eines Proteins auf Grund der Kenntnis seiner Struktur vorhersagen zu können. Wäre das in allen Einzelheiten möglich, so ließen sich Bedingungen für die Isolierung und Weiterverarbeitung des Proteins festlegen, die seine Struktur im gewünschten Sinne veränderten und funktionelle Eigenschaften nach Maß erzeugten. Eine solche strenge Vorhersage ist jedoch infolge unzureichender Kenntnisse der Beziehungen zwischen Struktur und funktionellen Eigenschaften von Nahrungsproteinen zur Zeit noch nicht möglich. Immerhin lassen sich bereits jetzt Verarbeitungsprozesse kausal durchdringen, die Veränderungen an den Proteinen mit wissenschaftlichen Methoden erfassen und qualitativ und halbquantitativ lenken.

natives Piütem Isolierung

Verarbeitung

Prozeß

Einf/ußgröße

strukturelle Veränderung

Extrahieren Fällen Separieren Trocknen

pH-Wert Temperatur Bruck.

Dissoziation Aggregation Oenaturation funktio-

öispergieren • organ tösungsmittet Neufralsalze lösen lipide Erhitzen kohlenhydrote Extrudieren Verspinnen Trocknen

Hydrolyse chemJbbau Komplexbildung

nelle Eigenschaften

A b b . i . Einflußgrößen, die zur Veränderung der Proteinstruktur während der Isolierung und Weiterverarbeitung führen können Die Isolierung des Proteins durch pH-Wert-, Temperatur-, Neutralsalz- und Lösungsmittel-Einflüsse verändert bereits dessen native Konformation. Die infolge elektrostatischer Abstoßung bei extremen pH-Werten eintretende Entfaltung der Polypeptidkette führt zur Exponierung hydrophober Reste und damit zum Absinken der Löslichkeit. Weitere mehr oder weniger drastische Veränderungen der Proteinstruktur vollziehen sich während der Verarbeitung (Abb. i), die stets das Ziel hat, die funktionellen Eigenschaften des Proteins für bestimmte Lebensmittel zu verbessern. In den meisten Fällen geschieht dies durch Veränderung der nativen Konformation infolge physikalischer Einflüsse. Die Einwirkung starker Säuren oder Alkalien kann jedoch auch durch Spaltung von Peptidbindungen oder A b b a u von Aminosäuren, wie Lysin und Cystein, zu einer chemischen Modifizierung führen. Im allgemeinen ist dies eine unerwünschte Begleiterscheinung bei bestimmten Verfahren der Extraktion und Strukturierung von Proteinen. Erwünscht ist die hydrolytische Spaltung jedoch dann, wenn sie dazu dient, unlösliche Proteine in einen löslichen und für die Weiterverarbeitung geeigneteren Zustand zu überführen. So sind schwerlösliche Raps- [4] und Fischproteinkonzentrate [5] durch chemische und enzymatische Partialhydrolyse zu Produkten mit verbesserter Löslichkeit, Emulgierfähigkeit und erhöhtem Wasserbindungs- und Schaumbildungsvermögen abgebaut worden. Eine solche Hydrophilierung der Proteine durch Partialhydrolyse hat ihre Grenzen in der Abnahme der Molekülgröße und Nebenreaktionen im alkalischen und sauren Medium. Dieser Mangel läßt sich umgehen, wenn die Veränderung des für die funktionellen Eigenschaften mitverantwortlichen Ladungszustandes des Proteins durch chemische Derivatisierung herbeigeführt wird.

Acylierung

von Proteinen

Das kann durch Acylierung nucleophiler Reste, d. h. der a- und e-Aminogruppen, der phenolischen Hydroxylgruppe des Tyrosins, der Sulfhydrylgruppe des Cysteins und der Imidazol-Gruppe des Histidins, erfolgen. Wegen ihrer geringen Nucleophilie werden die Hydroxylgruppen des Serins und Threonins im wäßrigen Medium nur schwer acyliert. Die Acylierungsprodukte der Histidinund Cystein-Reste werden in wäßriger Lösung leicht hydrolytisch gespalten und sind deshalb wenig beständig. Einer inneren Hydrplyse bei pH-Werten über 5 unterliegen o-Succinyltyrosin-Reste, so daß unter den Versuchsbedingungen der regenerierte, entacylierte Tyrosin-Rest»resultiert [6]. In den meisten Fällen ist es deshalb die Acylierung der Aminogruppen, die zu stabilen Derivaten mit veränderten funktionellen Eigenschaften führt.

103

Funktionelle Eigenschaften von Proteinen

NH-C0-2Z22 NHC - OCHC , HC O© CHC , Os 2O i

CHjCO'"

coo©

Abb. 2. Schertiatische Darstellung von Assoziations- und Dissoziationsprozessen in Proteinen nach Acylierung Acylierung f ü h r t in jedem Falle durch die Blockierung positiv geladener Aminogruppen zur Zun a h m e der negativen Gesamtladung des Proteins (Abb. 2). Am Beispiel des /J-Caseins A ist gezeigt worden, daß Acetyl- und Propionyl-Derivate in ähnlicher Weise wie das unmodifizierte Protein Monomer-Multimer-Assoziationssysteme ausbilden; die Assoziate sind jedoch wegen der erhöhten negativen L a d u n g kleiner (Tab. 1). Die w-Hexanoyl, »-Octanoyl und »-Decanoyl-Derivate assoziieren •mit steigender Protein-Konzentration stärker als /S-Casein u n d bleiben auch nach dem Verdünnen in assoziierter Form. AT-Butyryl-/?-Casein nimmt eine Mittelstellung zwischen den Propionyl- u n d Hexanoyl-Derivaten ein. Mit steigender Länge der Alkylseitenketten steigt der Anteil multimerer • Assoziationsprodukte; hydrophobe Wechselwirkungen dürften also d a f ü r verantwortlich gemacht werden. Da die Größe der Assoziate jedoch abfällt, m u ß eine andere räumliche Organisation angenommen werden als im Fall der |9-Casein-Assoziate [7]. Tabelle 1 Einfluß einer Acylierung mit unterschiedlich langen aliphatischen Resten auf die physikalischen Eigenschaften vcm /S-Casein A (nach E v a n s u. a. [7])

Derivat

j3-Casein A AcetylPropionyln-Butyryln-Hexanoyln-OctanoylN-Decanoyl-

Lysin acyliert

Monomer

[%]

[%]

96

11 41

Multimer

[%] 89 59

76 92 100 100 100

24 8 0 0 0

97

80 85

89 83

0 * S2o, ^

1% ** ^20, w

12,6 4,8 io,5 8.5 7.6 6,6 5.o

6,5 4,7 5.4 8,3

11,6 7.o 6,5

* Sedimentationskoeffizient, extrapoliert auf die Proteinkonzentration Null ** Sedimentationskoeffizient i % i g e r Proteinlösungen P-NH!*OCC°fHÄP-NH-C0CH!CH2C0Ö' alkaliextr. Fischprotein > Gelatine. Die succinylierten Proteine bilden beim langsamen Ansäuern ein festes käseartiges Koagulat, die bei p H 10,5 extrahierten Proteine ein sehr brüchiges Koagulat. Calcium-Ionen zeigen einen negativen E f f e k t auf die Koagulatfestigkeit der succinylierten Fischproteine [25]. Werden die Kleberproteine des Weizenmehles Gliadin und Glutenin erschöpfend succinyliert, so dissoziieren sie stärker in verdünnter Essigsäure als im unmodifiziertem Zustand. Dennoch konnten mittels Gelelektrophorese und Ultrazentrifugation bestimmte, in Harnstofflösung beständige Assoziate nachgewiesen werden. [26]. Succinylierung von über 90% der verfügbaren Aminogruppen in Sojaproteinisolaten verschiebt den isoelektrischen Punkt von pH 4,5 nach pH 4,0. Die Emulgieraktivität und Emulsionsstabilität der modifizierten Proteine sind um 30 bis 2 1 % , die Emulgierkapazität um das Dreifache erhöht: Schaumbildungskapazität und Schaumstabilität der Sojaproteine können durch Succinylierung um 20 bzw. 50% verbessert werden."Anwesenheit von Natriumchlorid vergrößert die Schaumbildungskapazität. Die pH-Abhängigkeit von Löslichkeit sowie Emulgier- und Schaumbildungseigenschaften

106

SCHWENKE

der succinylierten Proteine verlaufen parallel. Verglichen mit der Succinylierung, zeigt die Acetylierung nur geringe Effekte auf die funktionellen Eigenschaften der Soj aproteine [27].. Produkte mit dem Aroma von „geröstetem Fleisch" lassen sich nach einer Patentanmeldung durch Reaktion von Pflanzenprotein-Hydrolysaten oder autolysierter Hefe mit S-Acetylmercaptobernsteinsäure oder deren Anhydrid herstellen. Proteinhydrolysate unterschiedlicher Herkunft sollen danach spezifische Aroma-Nuancen, z. B . von Rind- oder Hühnerfleisch, liefern [28]. Besondere Bedeutung hat die Acylierung für die Verbesserung der funktionellen Eigenschaften von Blattproteinisolaten. Diese stellen eine interessante potentielle Eiweißquelle auch für die menschliche Ernährung dar [29 — 31]. Bei ihrer Herstellung werden sie jedoch stark denaturiert und büßen Löslichkeit und andere funktionelle Eigenschaften ein [32 — 34]. Succinylierung von 84% der Lysini-Aminogruppen von Luzerneproteinen ergab eine mehr als iofache Erhöhung der Löslichkeit sowie eine Steigerung der Emulgierkapazität um 32% und der Verschäumkapazität um das Dreifache. Der Einfluß einer Acetylierung war erwartungsgemäß geringer [35].

Reaktionen an Thiol- und

Disulfidgruppen

Reduktion und oxydative Behandlung von Proteinen haben überall dort lebensmitteltechnologische Bedeutung, wo Disulfidbrücken an der Stabilisierung der Raumstruktur oder der Ausbildung übermolekularer Strukturen beteiligt sind bzw. wo reaktionsfähige Thiolgruppen zur Bildung interchenarer Disulfidbrücken führen können. Die oxydative Verknüpfung mehrerer thiolgruppenhaltiger Proteine zu „Disulfid-Polymeren" (Abb. 6) ist eine negative Begleiterscheinung der Verarbeitung vieler Proteine. Sie führt zu Produkten mit herabgesetzter Löslichkeit und für viele Verarbeitungszwecke ungünstigen Eigenschaften. Um Disulfid-Polymere handelt es sich bei den Aggregationsprodukten der Sojabohnen-Globuline [36], die nach isoelektrischer Fällung bei p H 4,5 aus einem Gemisch von 2S-, 7S, 11S- und 15S- bis 22S-Komponenten bestehen. Die letztgenannten verschwinden nach Behandlung mit j3-Mercaptoäthanol völlig unter Zunahme der n S - K o m p o n e n t e . Diese stellt die Hauptkomponente dar und läßt sich in reduzierter Form durch isoelektrische Fällung repolymerisieren. Nach Blockierung der SHGruppen durch' AT-Äthylmaleinimid tritt eine Repolymerisation nicht ein. Bei höheren pH-Werten treten die Thiolgruppen im alkalischen Milieu (infolge Bildung von Mercaptidionen) bevorzugt mit Disulfidgruppen desselben oder eines anderen Moleküls unter- Thiol-Disulfid-Austausch in Reaktion. D i e Folge sind im allgemeinen schlecht definierte Reaktionsprodukte (Abb. 6). Eine kontrollierte Verringerung der Viskosität von wäßrigen Sojaprotein-Dispersionen gelingt nach einer Pateritanmeldung durch eine Behandlung mit Chlor oder oxydierenden Salzen wie Natriumjodat bzw. Thiolgruppen blockierenden Reagentien [37]. Die Aggregation gesponnener Sojaproteinfasern bei der Lagerung korreliert mit der Abnahme der Thiol- und der Zunahme der Di-

Abb. 6

Abb. 7

A b b . 6. Bildung höhermolekularer Produkte durch Oxydation von Thiolgruppen bzw. Thiol-Disulfid-Austausch in Proteinen A b b . 7. Verschiedene Arten von S-S-Bindungen im Weizenkleber-Komplex; nach [49] a — intramolekulare, b — intermolekulare, c — oberflächige, d — gelbildende

Funktionelle Eigenschaften von Proteinen

107

Sulfidgruppen. Die Folge davon sind Grauverfärbung, Abnahme der Löslichkeit und der Elastizität sowie Anstieg der Zähigkeit. Ein Zusatz von Ascorbinsäure verbessert die Wasserretention der Fasern während der Lagerung bei 22 °C durch Verhinderung der Aggregation [38]. Die Verspinnung von Pflänzenproteinen erfolgt üblicherweise aus alkalischer Lösung [39, 40], in welcher die Denaturierung der globulären Proteinmoleküle zu gestreckten, für die Faserbildung geeigneten Molekülen begünstigt ist. Die aus assoziierten Untereinheiten bestehenden Pflanzenglobuline dissoziieren dabei in kleinere, mehr oder weniger entknäuelte Komponenten [41, 42]. In diesen sind die Thiol- und Disulfidgruppen stärker exponiert als im nativen Molekül. Die damit begünstigten Thiol-Disulfid-Wechselwirkungen führen zu einer regellosen Aggregation der Proteine und einem Viskositätsanstieg in der Spinnlösung. I m Falle des Sonnenblumenglobulins lassen sich diese Reaktionen mittels Thioglykolsäure relativ gut regulieren und Spinnlösungen konstanter Viskosität mit guten Eigenschaften für die Faserbildung herstellen [43]. Eine besondere Rolle spielen Reduktions- und Oxydations-Reaktionen am Weizenkleber, dessen Fraktionen zahlreiche inter- und intramolekulare Disulfidbindungen enthalten [44 — 48]. F ü r die Verarbeitung des Klebers zu unterschiedlichen Backwaren ist die Organisation der relativ leicht spaltbaren intermolekularen Disulfidbindungen auf verschiedenen Strukturniveaus interessant (Abb. 7) [49]. Die größte Bedeutung für die Gestaltung der Theologischen Eigenschaften des Klebers und Teiges müßten die im Modell (Abb. 7) skizzierten „gelbildenden" Disulfidbrücken haben, da sich diese am leichtesten reduzieren lassen. Da die Kleberqualität — gemessen an den Theologischen Eigenschaften — von der Anzahl der Disulfidbindungen und dem Verhältnis Disulfid/Thiol-Bindungen mitbestimmt wird [50], lassen sich die Backeigenschaften des Mehles durch Zugabe von Oxydations- und Reduktionsmitteln, wie Bromat-, Sulfit- oder Glutathion, beeinflussen [51].Nicht alle chemisch reaktiven S H - und SS-Gruppen des Klebers sind jedoch auch rheologisch wirksam. So beträgt der Anteil der „rheologisch effektiven" S H - und SS-Gruppen nur 5 % bzw. 20% der chemisch reaktiven Thiol- bzw. Disulfid-Gruppen [52]. Diese Daten zeigen, daß die Verhältnisse im Kleber weitaus komplizierter sind und die funktionellen Eigenschaften des Protein-Komplexes allein aus den Veränderungen des SH- und SS-Gruppengehaltes nicht ohne weiteres quantitativ abgeleitet

Nativkleber Reduktion (ß-Mercaptoäthano!)

Reduzierter Kleber (Mischung von Proteinen mit Mol. -Gewicht 20- 40000) Reoxydation (tuft, Sauerstoff) Niedrigere Konzentration (0,1-1%)1M Carbamid/osung

Höhere Kamen tration (b-lO'%)WCarbamidtösuna

Leichtlösliches, klebriges, nichtelastisches Produkt mit

Schwerlösliches,

mittlerem Moi Gew.

Kohäsives, nicht-e/asfisches Produkt mit hohem Mol .Gew. |

Kohäsives, elastisches Produkt (wieNativkleber) .random coil"

im Helix

=c

Disuifid-Bindung

Abb. 8. Schema zur Herstellung von Kleber mit bestimmten Theologischen Eigenschaften; nach [48]

108

SCHWENKE

werden k ö n n e n . I m m e r h i n gelingt es, die E i g e n s c h a f t e n des K l e b e r s durch R e d u k t i o n in G e g e n w a r t eines denaturierenden Agens, wie H a r n s t o f f , und n a c h f o l g e n d e R e o x y d a t i o n wesentlich zu beeinflussen u n d P r ä p a r a t e verschiedenster Q u a l i t ä t herzustellen [47, 48]. D i e Z ä h i g k e i t und E l a s t i z i t ä t der in G e g e n w a r t v o n H a r n s t o f f m i t /5-Mercaptoäthanol reduzierten u n d d a n a c h r e o x y d i e r t e n P r o t e i n e h ä n g e n von der K o n z e n t r a t i o n des H a r n s t o f f s und des P r o t e i n s a b : J e h ö h e r die H a r n s t o f f k o n z e n t r a t i o n , desto s t ä r k e r die E n t f a l t u n g der P o l y p e p t i d k e t t e n und die F r e i l e g u n g der S H - und S S - G r u p p e n , j e h ö h e r die P r o t e i n k o n z e n t r a t i o n , desto größer die T e n d e n z zur Ausbildung i n t e r m o l e k u l a r e r D i s u l f i d b r ü c k e n bei der R e o x y d a t i o n . S o resultiert aus 0,1. b i s i % igen P r o t e i n l ö s u n g e n u n d I - M - H a r n s t o f f - K o n z e n t r a t i o n e n ein weiches klebriges, l e i c h t lösliches, n i c h t elastisches P r o t e i n m i t t l e r e r Molekülgröße, aus 5 bis 6 % igen L ö s u n g e n in 6 M H a r n s t o f f wird ein d e m n a t i v e n P r o t e i n ähnliches, kohäsives elastisches P r o d u k t u n d aus 6 b i s i o % i g e n L ö s u n g e n in 8 M H a r n s t o f f eine wenig lösliche kohäsive, j e d o c h n i c h t e l a s t i s c h e Masse m i t g r o ß e m M o l e k u l a r gewicht e r h a l t e n (Abb. 8) [47, 48]. Reaktionen

mit

Carbonylverbindungen

R e a k t i o n e n zwischen P r o t e i n e n u n d C a r b o n y l v e r b i n d u n g e n spielen eine b e d e u t e n d e R o l l e b e i einer R e i h e biologischer Prozesse [53]. S i e t r e t e n d a r ü b e r h i n a u s als MAILLARD-Reaktion [54 — 56] b e i p r a k t i s c h allen E r h i t z u n g s p r o z e s s e n v o n P r o t e i n e n in G e g e n w a r t v o n reduzierenden K o h l e n h y d r a t e n , d. h . b e i der t h e r m i s c h e n V e r a r b e i t u n g v o n p r o t e i n h a l t i g e n L e b e n s m i t t e l n , in E r s c h e i n u n g . E i n e der wichtigsten A n w e n d u n g e n ist die I n a k t i v i e r u n g b a k t e r i e l l e r T o x i n e m i t F o r m a l d e h y d , die als s o g e n a n n t e T o x o i d e in großen Mengen für I m p f z w e c k e e i n g e s e t z t werden* [53]. B e i der U m s e t z u n g zwischen P r o t e i n e n u n d C a r b o n y l v e r b i n d u n g e n k ö n n e n a u ß e r den A m i n o gruppen a u c h die G u a n i d y l g r u p p e n des Arginins, die I m i d a z o l g r u p p e des Histidins, die phenolische H y d r o x y l g r u p p e des T y r o s i n s u n d die T h i o l g r u p p e des Cysteins t e i l n e h m e n . E i n i g e C a r b o n y l r e a g e n t i e n sind r e l a t i v spezifisch, andere sehr unspezifisch [6]. D a s g r ö ß t e I n t e r e s s e bei der c h e m i s c h e n Modifizierung v o n P r o t e i n e n für N a h r u n g s z w e c k e b e a n s p r u c h t die B l o c k i e r u n g der A m i n o g r u p p e n , d a diese zum überwiegenden T e i l von den e - A m i n o g r u p p e n des essentiellen L y s i n s g e s t e l l t w e r d e n . D i e R e a k t i o n zwischen A m i n o - und C a r b o n y l g r u p p e n [53, 57, 58] v e r l ä u f t ü b e r ein C a r b i n o l a m i n als A n l a g e r u n g s p r o d u k t (I). NHR A -

C— B + II 0

R — NH2

v

n

A -

C 1 OH

NHR A -

C I NHR

ß +

H,0

B (I)

N-R II C- ß

A -

(1)

(ffl) R-NH2

NH- R A— C — ß NH - R (DI)

Funktionelle Eigenschaften von Proteinen

109

Dieses kann durch Reaktion mit einer zweiten Aminogruppe zu dem tetraedrischen Produkt III umgesetzt werden oder — in Abhängigkeit von der Natur der Reaktionskomponenten — unter Wasserabspaltung die ScHiFFSche Base II ergeben. Aus letzterer ist das Produkt III prinzipiell auch zugänglich. Aus diesem stark vereinfachten Reaktionsablauf ist ersichtlich, daß in den ersten Reaktionsstufen eine reversible Blockierung der Aminogruppen erfolgt und daß durch die Carbonyl-AminReaktion Proteine interchenar vernetzt werden können (Produkt III). Bei bifunktionell wirkenden Carbonylverbindungen, wie Formaldehyd, Malonaldehyd oder Glutaraldehyd, verläuft die Vernetzung zu relativ stabilen Produkten: P-NH2 P-NH 2 + H2 C=0 ^

1 P-NH-CH20H

P-NH-CH 2 -

NH-P

Formaldehyd P-NH 2 + 0 = C H - C H 2 - C H = 0 + H 2 N - P

P-N=CH-CH=CH-NH-P

Malonaldehyd P-NH 2

+ O=CH-CH2-CH2-CH2-CH=O + H 2 N - P

^P-N=CH(CH2)3

CH=N-P

Glutaraldehyd

Die Reaktion zwischen Glutaraldehyd und Lysin-Resten kann darüber hinaus auch eine AldolKondensation einschließen [59]. Aldol-Kondensationen spielen eine Rolle bei der Herausbildung von Hauptvalenz-Quervernetzungen zwischen den Polypeptidketten des Collagens und Elastins [60 — 62]. Die Erkenntnis des Mechanismus der Polypeptidketten-Vernetzung im Collagen hat auch zur Aufklärung der molekularen Prozesse, die zum sogenannten Lathyrismus führen, beigetragen. Diese Krankheit wird durch den Verzehr von Platterbsen, Lathyrus odoratus, hervorgerufen und besteht in einer Schädigung des Bindegewebes infolge einer abnormen Vernetzung des Collagens [63, 64]. /J-Aminopropionitril, die wirksame Komponente, hemmt das Enzym Lysinoxydase, welches die Bildung des für die normale Vernetzung hauptverantwortlichen a-Aminoadipinsäure-Me K . J i . U l B e H K e : XmviHHecKaH MOHH(J)HKai(HH c uejibio BJIHHHHH Ha $yHKUHOHajibHbie CBOfiiCTBa 6ejiKOB Ü H m e B B i e ß e j I K H B H a T H B H O M COCTOHHHe TOJIbKO p e H K O H M e i O T O I I T H M y M $ y H K U H O H a J I b H H X CBOFTCTB. H a H H X MOJKHO BJIHHTb C nOMOLUbKD X H M H H e C K O H M O H H ( | ) H K a i I H e t t . I l p H 3 T 0 M H 3 M e H e H H H M O r y T n p O H C X O H H T b K a K B ß O K O B b l X u e n n x aMHHOKHCJIOT T a K H B n p O C T p a H C T B e H H O H c T p y K T y p e S e j i K a . H a w ö o j i e e H H T e p e c H h i M H H3 H 3 B e c T H b i x n o CHX n o p

SKcriepii-

MCHTajibHbix BO3MOJKHOCTC0 XHMH'JECKOII MOHH$HKauHH HJIH n e p e p a 6 o T K H SejIKOB H-TIFL INIMEBOÄ

iiejiH

HBJIHIOTCH

aiieuuiiipoBaHHe

aMHHorpynn,

THOJi/HHcyjib(|)HHHbix r p y n n H p e a m i H H c K a p 6 O H H j i b H b i M H

OKHCJieHHe/BOccTaHOBjieHHe coeniraeHHHMH.

AueTHJinpoBaHHe SejiKOB n03B0JiHeT n o j i y n n T b n p o n y K T b i c innpoKHM cneKTpoM HcejiaT e j l b H b l X $ y H K U H O H a j l b H B I X CBOiiCTB H T e M C a M b I M O T K p b l B a C T B 0 3 M 0 J K H 0 C T H

HCn0JIB30-

saHHH pa3JiHHHbix wHBOTHbix ii pacTHTejibHbix SejiKOB HJIH HOBbix uejicH n e p e p a ß o T K H .

118

SCHWENKE

BocTaHOBHTejibHan H OKHCJiHTejibHan o ö p a ß o T K a GejiKOB H M C I O T 3HaneHHe «JIH m i m e TexHOJiorHH B E 3 N E T A M , R N E , N H C Y J I B ( | ) H I I H B I E C B H 3 h ynacTByioT B CTa6HJiH3auHH n p o -

BOH

CTpaHCTBeHHOH C T p y K T y p b l HJIH CBepXMOJieKyjIHpHblX C T p y K T y p .

M3BeCTHO

CHHHieHHe

npoHHocTH TecTa B O BpeMH n p o u e c c a n e n e m i H ß j i a r o H a p a B 0 C T A H 0 B H T E J I B H 0 R 0 p a c m e n JI6HHH MeJKMOJieKyjlHpHblX HHCyjIblJlHHHblX CBH3eft ÖejIKOB KJieftKOBHHbl H, HaOÖOpOT, ynpoHHeHHe TecTa ripn O K H C J I C H H H 6p0MaT0M. MoHH$HKaiiHH H3BecTHoro KaK peaKiiHH M a i i a p a npeBpameHHH M e w j i y öejiKaMH H ajibHerHHHbiMH r p y n n a M H c a x a p o B c y c n e x o M n c n o j i b 3 0 B a j i a c b a j i a nojryqeHHH ßejiKoBWX r e j i e f t . KoBajieHTHoe coeflHHeHHe HecKOJibKHx ßejiKOBbix Mojienyji B CBepxMOJieKyjIHpHbie CeTKH C nOMOIHbK) KapÖOHHJIbHblX COenHHeHHH OTKpblBaeT H O B b i e B03M0JKH O C T H HJIH CTpyKTypHpoBaHHH SejiKOB H HajibHefluieii nepepaßoTKH B HOBbie npojjyKTbi IIHTaHHH. Literatur [1]

[7]

S H A W , E., in: P. D. B O Y E R (Herausgeber) " T h e Enzymes", Third Edition, Vol. I, S . 91. Academic Press, New Y o r k und London 1970. C O H E N , L. A., in: P. D . B O Y E R (Herausgeber) "The Enzymes", Third Edition, Vol. I , S . 147. Academic Press, New York und London 1970. K I N S E L L A , J. E., Crit. Rev. in Food Sei. & Nutrition 7 , 219 (1976). H E R M A N S S O N , A.-M., D. O L S S O N U. B. H O H N B E R G , Lebens.-Wiss. u. Technol. 7 , 176 (1974). S I K O R S K I , Zd. E., u. M . N A C Z K , Przemysl Spozywczy (Warszawa) 2 7 , 250 (1973). M E A N S , G. E., U. R. E. F E E N E Y , "Chemical modification of proteins". Holden-Daj', Inc., San Francisco, Cambridge, London, Amsterdam 1971. E V A N S , M . T . A., L . I R O N S U. J . H . P . P E T T Y , Biochem. biophysica Acta [Amsterdam] 243,

[8]

HABEEB,

[2] [3] [4] [5] [6]

259

(I971)-

A. F., M. G.

C A S S I D Y U. H . S I N G E R ,

Biochim. biophysica Acta [Amsterdam]

29,

587

(1958). [9] [ro]

A. F., Arch. Biochem. Biophysics 121, 652 (1967). I. M., D. W. D A R N A L L U. N . R. L A N G E R M A N , in: H . N E U R A T H U. R. L. H I L L (Herausgeber) " T h e Proteins" Third Edition, Vol. I, S. 302. Academic Press, New York, San Francisco, London 1975.

[11]

SCHWENKE,

HABEEB,

KLOT£,

33

K. D.,

L . P R A H L U. E . R A U S C H A L ,

Mitteilungsblatt der Chem. Ges. der

D D R

24,

(I977)-

[12] S C H W E N K E , K . D . , E . R A U S C H A L U. K . - H . L I N O W , Nahrung (in Vorbereitung). [13] C R A E M E R , L . K . , J . R O E P E R U. E . L O H R E Y , N . Z . J . Dairy Sei. Technol. 6, 107 (1971). [14] V A N R O O N , J . H . , US-Patent 1294664 (1968). [15] G H A N D I , S. K . , J . R . S C H U L T Z , T . W . B O U G H E Y U. R . H . F O R S Y T H E , J . Food Sei. 33, 163 (1968). [16] E V A N S , M . , U. L . I R O N S , DT-Pat. ^ 5 1 2 4 7 (1971). [17] E V A N S , M., U. L . I R O N S , DT-Pat. 2043535 (1971). [18] M E L N Y C H Y N , P., u. R. B. S T A P L E Y , U S - P a t . 3764711 (1973). [19] E V A N S , M., DT-Pat. 1964954 (1970); Niederland.-Pat. 6919461 (1970). [20] G R O N I N G E R , H . S., J R . , J . agric. Food Chem. 21, 978 (1973). [21] G R O N I N G E R , H . S . , J R . , U. R. M I L L E R , J . Fish. Res. Board Can. 31, 477 (1974). [22] M I L L E R , R . , U. H . S. G R O N I N G E R , J R . , J . Food Sei. 4 1 , 268 (1976). [23] G R O N I N G E R , H . S., J R . , U. R . M I L L E R , J . Food Sei. 40, 327 (1975). [24] T A N N E N B A U M , S. R., M. A H E R N U. R. P. B A T E S , Food Technol. 2 4 , 604 (1970). [25] C H E N , L-F., T . R I C H A R D S O N U. C . H . A M U N D S O N , J . Milk Food Technol. 3 8 , 89 (1975). [26] G R A N T , D . R . , Cereal Chem. 50, 417 (1973). [27] F R A N Z E N , K . L., U. J . E. K I N S E L L A , J . agric. Food Chem. 2 4 , 788 (1976). [28] M O S H E R , A. J „ US-Pat. 3840674 (1974). [29] P I R I E , N. W., Agric. Sei. Review 5 , 17 (1967). [30] S T A H M A N N , M. A., Economic Botany 22, 73 (1968). [31] P I R I E , N. W . , Chem. & Ind. 1 9 6 8 , 864. [32] Lu; P . S., u. J . E. K I N S E L L A , J . Food Sei. 3 7 , 94 (1972). [33] B E T S C H A R T , A., U. J . K I N S E L L A , J . agric." Food Chem. 22, 116 (1974). [34] W A N G , J . C. N., U. J . E. K I N S E L L A , J . Food Sei. 41, 286 (1976).

119

Funktionelle Eigenschaften von Proteinen [ 3 5 ] FRANZEN, K . L . , U. J. E . KINSELLA, J. agric. F o o d C h e m . 24, 914 (1976).

[36] BRIGGS, D . R . , U. W . J. WOLF, A r c h . B i o c h e m . B i o p h y s . 7 2 , 127 (1957). [37]

M E L N Y C H Y N , P., D T - O S

[38]

C H I A N G , J . , U. M . S T E R N B E R G , C e r e a l C h e m . 5 1 , 4 6 5

1919872

(1969). (1974).

[39] TRAILL, D., Chem. & I n d . 1 9 4 5 , 58. [40]

SCHMANDKE, H . , N a h r u n g 1 8 , 685

[41]

SCHWENKE, K . D., N a h r u n g

[42]

S C H W E N K E , K . D . , M . S C H U L T Z U. K . - J . L I N O W , N a h r u n g 1 9 , 4 2 5

[43]

D E V E N Y I , T . , M . SAJGO, J . B I H A R I U. K . L A K N E R , M a g y a r K e r n . L a p j a 1 4 , 4 2 9

1 9 , 69

(1974). (1975).' (1975). (1959).

[44] WALL, J. S., J. agric. Food Chemistry 1 9 , 619 (1971). [45]

NIELSEN,

[46]

B E C K W I T H , A . C . , J . S . W A L L U. R . W . J O R D A N , A r c h . B i o c h e m . B i o p h y s . 1 1 2 , 16 ( 1 9 6 5 ) . .

H . C . , G . E . B A B C O C K U. F . R . S E N T I , A r c h . B i o c h e m .

B i o p h y s i c s 96, 252

(1962).

[47] LASZTITY, R., Periodica Polytechn. Chem. Ing. 16, 331 (1972). R., Nahrung

1 9 , 749

[48]

LASZTITY,

[49]

BERNACKA-MILESZKO, T.,

(1975).

[50]

W A K A R , A . B . , E . G . P R I S T S C H E P U. W . W . K O L P A K O W A , N a h r u n g

[51]

S O K O L , H . A . , U. D . K . M E C H A M , B a k e r s D i g e s t 3 4 , 2 4

[52]

B L O K S M A , A . H . , C e r e a l C h e m . 4 9 , IOIJ ( 1 9 7 2 ) .

ii. K . K A C Z K O W S K I ,

Nahrung

19,

769

(1975). 1 9 , 759

(1975).

(I960).

[53] F E E N E Y , R . E., G . BLANKENHORN U. H . B . F . D i x o x , A d v . in P r o t e i n C h e m i s t r y 29, 135 (1975). [54]

M A I L L A R D , I . C . , C . R . S o c . B i o l . 154', 6 6

[55]

E L L I S , G . P . , A d v . i n C a r b o h y d r a t e R e s . 14, 6 3

(1912). (1959).

[56] Zitat [53] S. 185. [57] PATAI, S., (Herausgeber) ,,The Chemistry of the Amino Groups", W i l e y (Interscience), N e w Y o r k 1968. [58] JENKS, W . P., (Herausgeber) ,.Catalysis in Chemistry and E n z y m o l o g y " , McGrow-Hill, N e w Y o r k 1969. [59]

RICHARDS, F . M . , u. J. R . K N O W L E S , J. M o l . B i o l . 3 7 , 231

[60]

T A N Z E R , M . L . , T . H O U S L E Y , L . B E R U B E , R . F A I R W E A T H E R , C. F R A N Z B L A U u. P . M . G A L L O P , J .

(1968).

biol. Chem. 248, 393 (1973). [61]

H U N T , E . , u. H . R . MORRIS, B i o c h e m . J . 1 3 5 , 833

(1973).

[62] FRAXZBLAU, C., Compr. Biochem. 26, Part C, 659 (1971). [63]

L E V E N E , C . I . , u. J . G R O S S , J . E x p . M e d . 110, 7 7 1

(1959).

[64] TANZER, M. C., I n t . R e v . C o n n e c t . Tissue Res. 3, 91 (1965). [65]

P I N E L L , S . R . , u. G . R . M A R T I N , P r o c . N a t . A c a d . S e i . U . S . 6 1 , 7 0 8

[66] SIGLETON,

V . L.,

u. E. H . KRATZER,

in:

F . M . STRONG

(1968).

(Herausgeber) „ T o x i c a n t s Occurring

Naturally in Foods", S. 309. Nat. Acad. Sei., Washington, D. C., 1973. [67]

D A M A T Y , S . , U. B . J . F . H U D S O N , J . S e i . F o o d A g r i c . 2 6 , 1 6 6 7

[68]

P O K O R N Y , J . , U. G . J A N I C E K , N a h r u n g 1 9 , 9 1 1

[69]

REYNOLDS,

(1975).

(1975).

T . M . , i n : H . W . S C H U L T Z , R . F . C A I N U. R . W . W R O L S T A D

(Herausgeber)

„Sym-

posium on Foods: Carbohydrates and their Roles", S. 219. A V I , Westport, Connecticut, 1969. [70]

BESRUKOW, M .

G.,

N.

S.

MARTINKOWA,

S. W . W I T T ,

S. W . ROGOSHIN

U. W .

M.

BELIKOW,

A u t o r e n s c h e i n U d S S R N r . 440012 (1972). [71]

F R E N C H , D . , U. J . T . E D S A L L , A d v . P r o t e i n C h e m . 2 , 2 7 7

(1945).

[72] BOWES, J. H., in: „Progress in Leather Science: 1920—1945", S. 501 — 518. Brit. Leather Mfr's Res. Ass., London 1948. [73] GUSTAVSON, K . H., „ T h e Chemistry of Tanning Processes", Academic Press, N e w Y o r k 1956. [74]

F E I N , M . L . , U. E . M . F I L A C H I O N E , U S - P a t . 2 9 4 1 8 5 9

[75]

WEAKLY,

[76]

FILACHIONE, E. M., L e a t h e r M f r . 7 7 ,

[77]

FILACHIONE,

(I960).

F . B . , C . L . M E H L T R E T T E R U. C . E . R I S T , T a p p i 4 4 , 4 5 6 E. M., E. H .

14

(1964).

(I960).

HARRIS, M . L . FEIN,

A. H . KORN,

J . N A G H S K I U. P . A .

WELLS,

J.

U. J . N A G H S K I ,

J.

A m . Leather Chemists Assoc. 53,. 77 (1958). [78]

FILACHIONE,

E . M., E . D . CLARKE, E . H . HARRIS, J. FEE, L . P. W I T N A U E R

A m . Leather Chemists Assoc. 56, 200 (1961). [79]

N A Y U D A M M A , J . , K . T H . J O S E P H U. S . M . BOSE, J . A m . L e a t h e r C h e m i s t s A s s o c . 5 6 , 5 4 8

[80]

BORCHERT, P . J., K u n s t s t o f f e 51, 137

(1961).

(1961).

[81] WHISTLER, R . L., U. E. F. PASCHALL, „Starch: Chemistry and Technology", Vol. I, Fundamental Aspects, Academic Press, N e w Y o r k und London 1965.

120

SCHWENKE

[82] WHISTLER, R . L „ P . K . CHANGU. G . N . RICHARDS, J . a m . e h e m . Soc. 81, 3 1 3 3

(1959)-

[83] SCHWENKE, K . D . , E . JARMATZ U. L . PRAHL, N a h r u n g 2 1 8 0 9 (1977)-

[84] NAKAYA, K . H . , HORINISHI U. K . SHIBATA, J . B i o c h e m . [ T o k y o ] 6 1 , 3 4 5 (1967).

[85] NAKAYA, K „ T . SUZUKI, O . TAKENAKA U. K . SHIBATA, B i o c h e m . b i o p h y s i c a A c t a

[Amster-

d a m ] 194, 301 (1969).

[86] KOTAKI, A . , M . HARADA U. K . YAGI, J . B i o c h e m . [ T o k y o ] 60, 5 9 2 (1966). [87]

SCHWENKE,

K. D„

L. PRAHL,

E . JARMATZ,

B.

ENDER,

J.

UHLIG,

A. J . WOLNOWA

U. S . G .

CHARATJAN, N a h r u n g 20, 895 (1976). [88] CHATTERJI, A. K „ U. L. K. ARNOLD, J . Polymer Sei., P a r t A, 3, 3857 (1965)[89] FEIN, M. L., U. E . M. FILACHIONE, J . Am. L e a t h e r Chemists Assoc. J . 52, 17 (1957)[90] MESTER, S., J . Amer. chem. Soc. 77, 5452 (i955)[91] JAYME, G . , U. S. MARIS, C h e m . B e r . 7 7 , 3 8 3 ( 1 9 4 4 ) . [92]

SCHWENKE,

K. D.,

L. PRAHL,

B. ENDER,

M . G . BESRUKOW,

W . M.

BELIKOW,

U . FREIMUTH,

S. G . CHARATJAN U. A . J . WOLNOWA, N a h r u n g 1 9 , 9 2 1 ( 1 9 7 5 ) . [ 9 3 ] D A V I D K O V A , E . , U. I . S V A D L E N K A , Z . L e b e n s m . - U n t e r s . - F o r s c h .

158, 279

(1975)-

[94] SCHWENKE, K . D . , U. K . - J . LINOW, N a h r u n g ( i m D r u c k ) . [95]

Z H A B O G S Y N O V A , A . S . , V . N . IZMAILOVA u . M . N . P A N K R A T O V A , K o l l o i d n . Z h . 3 2 , 4 9 ( 1 9 7 ° ) •

[96] F I D N E Y , M . , H . HIGGINS U. Y . HAYES, N a t u r e [ L o n d o n ] 1 6 7 , 2 2 4 (1951). [97]

S C H W E N K E , K . D . , L . P R A H L , E . E . B R A U D O , M . G . B E S R U K O W , W . B . T O L S T O G U S O W U. W . BELIKOW, D D R - W P A 23 J/193 523

[98]

SCHWENKE,

K. D.,

L . PRAHL, , E . E .

M.

(1976)B R A U D O U. W . S . TOLSTOGUSOW, N a h r u n g

22

(1978).

im

-

Druck. [99] BRAUDO,

E.

E.,

D . G . ISJUMOW,

W . B.

TOLSTOGUSOW

U. E . S . W A I N E R M A N ,

Nahrung

18,

I

(1974)[100] SCHMANDKE, H . , U. B . HARTMANN, N a h r u n g 2 0 , 9 1 1 , 9 1 5 . 9*9. 9 2 3 ( 1 9 7 6 ) . [101] SCHMANDKE, H . , U. B . HARTMANN, N a h r u n g 2 1 , 4 9 9 ( i 9 7 6 ) [ 1 0 2 ] SCHMANDKE, H . , U. G . MUSCHIOLIK, N a h r u n g 2 0 , 8 5 1 ( 1 9 7 5 ) . [103]

S C H M A N D K E , H . , B . H A R T M A N N , S . A U G U S T A T U. F . S C H I E R B A U M , D D R - W P i n 7 9 1

(1973)-

[ 1 0 4 ] M U S C H I O L I K , G . H . S C H M A N D K E , K . D . S C H W E N K E U. B . H A R T M A N N , D D R - W P 1 1 9 3 5 1

(1975)-

[105] DÜRR, P . , u . H . NEUKOM, L e b e n s m i t t e l W i s s . T e c h n o l . 7, 89 (1974)• • [106] ANDRIEWA,

[107] [108] [109] [110]

[in]

[112]

M. A.,

N. J.

N A Z A R O V U. M . N . S H E B E R S N E V A ,

Chlebopekarnaja

i

Konditerskaja

P r o m . [Moskwa] 18, 23 (1974)J a p a n - P a t . 7309452 (1973)J a p a n - P a t . 7400228 (1970). 7 4 2 2 8 3 7 (i97°)D T - P a t . 2218009 (1973)BRODERICK, G. A., i n : M. FRIEDMAN (Herausgeber) „ P r o t e i n Nutritional Quality of Foods a n d Feeds", P a r t 2 „ Q u a l i t y F a c t o r s — P l a n t Breeding, Composition, Processing a n d Antin u t r i e n t s " , S. 211. Marcel Dekker, Inc., New Y o r k 1975. BRODERICK, G. A., in M. FRIEDMAN (Herausgeber), „ P r o t e i n Crosslinhing-Nutritional a n d Medical Consequences" (Advances in E x p e r i m e n t a l Medicine a n d Biology, Vol. 86 B), S. 531. P l e n u m Press, New Y o r k u n d L o n d o n 1977. F R I E D M A N , M „ U, G . A . B R O D E R I C K , v g l . [ 1 1 1 ] , S .

545.

Dr. sc. K. D. SCHWENKE, Z e n t r a l i n s t i t u t f ü r E r n ä h r u n g , DDR-1505 Bergholz-Rehbrücke, A r t h u r Scheunert-Allee 114—116 Eingegangen 8. 7. 1977

Die N a h r u n g

22

1

1978

121 — 1 2 5

Physiologisch-Chemisches Institut der K a r l - M a r x - U n i v e r s i t ä t Leipzig (Direktor Prof. Dr. E. HOFMANX), D D R

Der E i n f l u ß von Insulin, Glucagon und Sekretin auf die intestinale Glucoseresorption 1 W . MÜHLE und F.

MÜLLER

E s wird ein vielseitig einsetzbares tierexperimentelles Verfahren zum Studium der intestinalen V e r d a u u n g und Resorption beschrieben, welches auf dem Prinzip der kontinuierlichen Perfusion eines absolut isolierten Darmsegmentes beruht. A n H a n d von experimentellen B e f u n d e n über die Glucoseresorption aus dem Jejunum des Kaninchens wird die für in-vivo-Versuche h o h e Reproduzierbarkeit demonstriert. Mittels dieser Methode ist eine hormonelle Beeinflussung der Monosaccharidresorption durch Insulin, Glucagon und Sekretin selbst bei unphysiologisch hoher Dosierung nicht nachweisbar.

Die im diabetischen Zustand erhöhte Resorptionskapazität für Na+-abhängig durch die Darmschleimhaut transportierte Substrate (dazu gehören die ernährungsphysiologisch bedeutsamen Monosaccharide und Aminosäuren), die von PAULS U. a. [12] erstmals beobachtet und seitdem mehrfach bestätigt wurde [4, 10], führte auch zu experimentellen Untersuchungen über die Wirkung von Insulin und Glucagon auf die intestinale Resorption. Schließlich war der Nachweis der verstärkten Insulinsekretion nach oraler Glucosezufuhr Anlaß zu (vorerst noch spekulativen) Diskussionen, ob die regulativen Funktionen der Hormone des sog. „enteroinsulinären Systems" auf den Glucoseumsatz möglicherweise bereits am Resorptionsprozeß beginnen [1]. Die Ergebnisse der vorwiegend mit Insulin durchgeführten Untersuchungen waren jedoch nicht einheitlich und z. T. sogar widersprechend [2, 3, 5 — 7], was sicher auch auf methodische Probleme zurückgeführt werden muß. In-vitro-Präparationen (mit Insulinzusatz im mucosalen Inkubationsmedium) erwiesen sich als ungeeignet. Eine kritische Analyse der in-vivo-Untersuchungen ergab, daß die hier beobachteten Effekte nicht mit Sicherheit auf den intestinalen Transportprozeß zurückgeführt werden können, sondern auch durch hormoninduzierte Veränderungen der Zusammensetzung des Darminhaltes, der Motilität, der Durchblutungsgrößen u. a. m. bedingt sein können. Ziel der vorliegenden Arbeit war es deshalb, die Wirkung von Insulin, Glucagon und Sekretin auf den intestinalen Monosaccharidtransport unter solchen in-vivoBedingungen zu studieren, die derartige komplizierende Effekte weitgehend ausschließfen. Glucagon und Sekretin wurden insbesondere wegen ihrer Wirkung auf den Ionenund Wassertransport — mit dem der Monosaccharidtransport direkt und indirekt gekoppelt ist — in die Untersuchungen einbezogen. 1

9

Herrn Prof. Dr. med. et phil. ERICH STRACK zum 80. G e b u r t s t a g gewidmet D i e N a h r u n g , 22. Jhg., H e f t 1

122

MÜHLE/MÜLLER

Methodik A u s g e w a c h s e n e n K a n i n c h e n (3 — 4 k p L e b e n d g e w i c h t ) wurde unter B a r b i t u r n a r k o s e eine e x t r a korporale U b e r b r ü c k u n g im Bereich des p r o x i m a l e n Jejunums gelegt. D a s Prinzip dieser T e c h n i k ist in A b b . 1 dargestellt. W e i t e r e technische u n d operative Einzelheiten w u r d e n an anderer Stelle ausführlich beschrieben [8]. Die Messung der Resorption erfolgte nach der v o n SCHEDL U. a. erstmals beschriebenen Perfusionstechnik [13]. Die L ä n g e des perfundierten D a r m s e g m e n t s b e t r u g 30 cm, die Infusionsgeschwindigkeit der T e s t l ö s u n g ( 5 — 1 0 0 m M Glucose in I• Der überwiegende Teil der hier zusammengefaßten 16 Übersichtsvorträge eines 1975 in Nottingham durchgeführten Symposiums behandelt die Hemmung und Inaktivierung von Mikroorganismen mittels physikalischer (z. B . Hitze, Kälte, ionisierende Strahlen, hydrostatischer Druck, Wasserentzug), chemischer (z. B. Detergentien, Formalin, Chlorverbindungen, S 0 2 , Äthylenoxid, ß-Propiolacton, Ozon) und biologischer (z. B . Inhibitoren, Antibiotika, Enzyme) Methoden. Wirkungsort und Wirkungsweise der unterschiedlichen Mittel auf verschiedene Mikroorganismengruppen werden ausführlich dargelegt. Daraus ist zu schlußfolgern, daß ihre Effektivität sehr vom Organismus und von den Begleitumständen abhängig ist. Von besonderem Wert dürften die für den Praktiker in der Getränke-, Milchindustrie und in anderen Zweigen der Lebensmittelindustrie gegebenen Hinweise zur Anwendung derartiger Methoden sein. Dies gilt insbesondere auch für die Darlegung über die Konservierung von Mikroorganismen durch Gefriertrocknung (J. J . BOUSFIELD und A. R . MAC KENZIE) sowie die Aktivierung von durch Konservierung und andere Einflüsse geschwächten Keim e n (M. VAN SCHOTHORST). A b s c h l i e ß e n d b e h a n d e l n B . J A R V I S u n d C. S . B U R K E V o r - und N a c h t e i l e

der chemischen Lebensmittelkonservierung sowie gesetzliche Regelungen darüber in einigen westeuropäischen Ländern und den USA. Hinweise auf entsprechende Festlegungen sozialistischer Länder fehlen.

Das in zahlreichen Tabellen und Abbildungen mit viel Detailinformationen ausgestattete Buch dürfte für einen breiten Anwenderkreis von Interesse sein. A. LEUCHTENBERGER

N E W APPROACHES TO T H E I D E N T I F I C A T I O N O F MICROORGANISMS. Herausgegeben von C.-G. HEDEN und T. ILLENI, 6 1 0 Seiten, 156 Abb., 57 Tab. John Wiley and Sons. New York-London-Sydney-Toronto 1975. Preis: 21,50 In klarer, leicht verständlicher und übersichtlicher Darstellungsweise wird von Mikrobiologen, Bioingenieuren und Computer-Experten aus 30 Ländern der Versuch unternommen, den modernen Wissensstand auf dem weiten Feld mikrobiologischer Arbeitsmethoden ohne ausgedehnte theoretische Betrachtungen darzulegen. Im Vordergrund stehen dabei neue Identifizierungs- und Nachweistechniken für die verschiedensten Mikroorganismen sowie für ihre Stoffwechselmetaboliten. Ziel der aufgeführten Methoden soll eine schnelle, trotzdem zuverlässige Diagnose der hauptsächlichsten Krankheitsbilder sein. Im Hinblick auf den derzeitigen Trend in der Untersuchungsmethodik werden vorrangig automatisierte, vereinfachte und rationalisierte Techniken zur routinemäßigen Erfassung und exakten Identifizierung von Mikroben für die Routinepraxis mitgeteilt. Es folgen Vorschläge für Tests zur Erzielung einer verbesserten Kontrolle von epidemiologischen Überwachungsprogrammen. Hervorzuheben sind zahlreiche instruktive Hinweise, welche die enge Verknüpfung der beiden Teildisziplinen Allgemeine Mikrobiologie und Angewandte Mikrobiologie hervorheben. J . Bendig

128

Kurznachrichten

L A B O R A T O R Y M E T H O D S IN F O O D A N D D A I R Y M I C R O B I O L O G Y . Herausgegeben von W . F. HARRIGAN und M. E. MCCANCE. 452 Seiten, 32 A b b . , 36 T a b . Academic Press, London-New Y o r k - S a n Francisco 1976. Preis: 20,10$. In der vorliegenden, gründlich überarbeiteten zweiten A u f l a g e wird wiederum vorrangig auf die in der Lebensmittelindustrie erforderliche Routinepraxis orientiert. Folgende H a u p t t h e m e n werden behandelt: 1. Untersuchungsmethoden in der allgemeinen Mikrobiologie (Färbemethoden für Bakterien, deren Geißeln, Kapseln und Sporen; Kultivationsverfahren für Labor- und Fermenter-Kulturen; morphologische und kulturelle Charakteristika der kultivierten K e i m e ; Bestimmung des Keimgehalts einer Probe; statistische Selektions- und Untersuchungsmethoden; Anaerobier-Verfahren; biochemische T e s t u n g ; Reinigungs-, Desinfektions- und Sterilisationsverfahren), 2. Untersuchungsmethoden in der angewandten Mikrobiologie (Probeentnahme und -Untersuchung; qualitative und quantitative Bestimmung von Indikatororganismen, von pathogenen bzw. toxinogenen K e i m e n ; mikrobiologische Analyse der verschiedensten Lebensmittel, einschließlich deren Fermentations-, Kühl- bzw. Frostungs- u . a . Konservierungsprozesse). Begrüßenswert sind schematische Hinweise auf Identifizierungsmethoden, ferner Tabellen zur Auswertung der M P N (most probable number)-Methode. D a s Buch gibt die Komplexizität und Problematik lebensmittelmikrobiologischer Untersuchungstechnik wieder und ergänzt vorliegende Standardwerke. Nach Ansicht des Rezensenten wäre in einer Neuauflage eine S t r a f f u n g bestimmter Abschnitte des Kapitels „Untersuchungen der einzelnen Lebensmittelgruppen" unter Hinweis auf die einschlägige Literatur wünschenswert. J.

BENDIG

M I C R O B I O L O G I C A L A S P E C T S O F F O O D H Y G I E N E . Herausgegeben von einem W H O / F A O Experten-Komitee. 104 Seiten, 1 Abb., 4 T a b . , 4 Ann. World Health Organization, Technical Report Series 598, Genf 1976. Preis: 9 , — Sw.fr. I m Vordergrund des 1. Teiles dieses Berichtes stehen Auftreten, Vorkommenshäufigkeit, Infektions- bzw. Intoxikationsmechanismen, Epidemiologie und P r o p h y l a x e alimentär bedingter E r krankungen. E s folgen detaillierte Abhandlungen über Nachweis, Vorkommen, Ökologie und Bedeutung für Lebensmittelvergiftungen, aber auch Lebensmittelverderb bedeutsamer Mikroorganismengruppen. Einer kritischen B e t r a c h t u n g unterzogen werden mögliche Folgen der extrachromosomal übertragbaren Antibiotika-Resistenz sowie die E i g n u n g verschiedener moderner Lintersuchungsmethoden für eine schnelle und vereinfachte Diagnostik. In gestraffter, übersichtlicher F o r m enthält der 2. Teil Angaben zur Reduzierung bzw. Eliminierung mikrobieller Kontaminationen von Lebensmitteln durch Hitzebehandlung, Kühlung, Gefrieren u. a. Konservierungsmethoden. Im Vordergrund stehen dabei moderne Verfahren wie das H T S T (high temperature short time)- oder das U H T (ultra-high temperature)-Verfahren. Das Komitee gibt eine Reihe von Empfehlungen zur Gewährleistung einwandfreier hygienischer Kriterien der Lebensmittel. J. BENDIG

Y . MASADA: A N A L Y S I S O F E S S E N T I A L O I L S B Y G A S C H R O M A T O G R A P H Y A N D M A S S S P E C T R O M E T R Y . 2. Aufl., 334 Seiten, T69 Abb., 48 Tab., Verlag John W i l e y & Sons, Inc., New Y o r k 1976. Preis: 49.70 $. Das B u c h ist eine Neuauflage der 1968 in Japanisch erschienenen 1. Ausgabe, die dem starken Wissenszuwachs auf diesem Gebiet Rechnung trägt. Im 286 Seiten umfassenden Teil 1 werden 64 ätherische Öle in übersichtlicher F o r m behandelt.. Der Leser wird über Vorkommen, Gewinnung, Verwendung, physikalische und chemische Konstanten sowie über die Inhaltsstoffe informiert. Wirkungsvoll ergänzt werden die Angaben jeweils durch ein Kapillar-Gas-Chromatogramm, Massenspektren der Hauptkomponenten und eine Bibliographie. Unverständlich ist dem Rezensenten, w a r u m der Teil 2 dieses Buches mit den Kapiteln „Ätherisches Ö l " , „Gas-Chromatographie" und „Massenspektrometrie" in japanischer Sprache aufgenommen wurde. D a m i t bleibt er der Mehrheit der Leser verschlossen. Vervollständigt wird das B u c h durch eine tabellarische Zusammenstellung, in der Strukturformeln, Molekulargewichte, K o c h p u n k t e und relative Retentionen der Inhaltsstoffe von ätherischen Ölen angegeben werden. W . RÖDEL

129

Kurznachrichten

K . METZNER: G A S C H R O M A T O G R A P H I S C H E S P U R E N A N A L Y S E . Bd. 3 der Reihe „Moderne S p u r e n a n a l y t i k . H e r a u s g e g e b e n v o n H . - K . BOTHE und H . - G . STRUPPE. 264 Seiten, 151 A b b . , 31 T a b . ,

Akademische Verlagsgesellschaft Geest und Portig K.-G., Leipzig 1977. Preis: 69,— M. Nach einer Einführung in die theoretischen Grundlagen behandelt der Autor im Kapitel „Die Ausrüstung zur Gaschromatographie" die Probenaufgabe, die Trennsäule, Detektoren und die Aufzeichnung der Meßwerte. Es schließen sich Kapitel über Probenahme, Probevorbereitung und Pröbeaufbereitung, Reversions-Gaschromatographie, qualitative Analyse von Spurenkomponenten, quantitative Auswertung gaschromatographischer Spurenanalysen und Spurenanalyse in der Prozeßkontrolle an. Vervollständigt wird das Buch durch die Darlegung von 7 ausgewählten Anwendungsbeispielen gaschromatographischer Spurenanalysen (Aroma, Drogen, Umweltbelastung u. a.), einen Tabellenanhang, ein Literaturverzeichnis und ein Sachregister. Der Leser des Buches profitiert in reichem Maße von der langjährigen Praxis des Autors auf dem Gebiet der Gaschromatographie, die ihm eine kritische Darstellung erlaubt. Dies betrifft sowohl die allgemeingültigen gaschromatographischeii Ausführungen als auch die speziellen Aspekte der Spurenanalyse. Die ausgewählten Anwendungsbeispiele deuten die Vielfalt der Probleme an und geben dem Autor recht, daß jede Spurenanalyse individuell zu sehen ist. Ungeachtet dessen wäre eine akzentuiertem Darstellung der Methoden zur Isolierung und Anreicherung von Spurenkomponenten im Kapitel „Probevorbereitung und Probeaufbereitung" eine wünschenswerte Bereicherung dieses gelungenen Buches. W. RÖDEL T R A C E S U B S T A N C E S A N D H E A L T H . A Handbook, Part 1. Herausgegeben von P. M. NEWBERNE. 398 Seiten, 11 Abb., 19 Tab., Verlag Marcel Dekker, Inc. New York und Basel. Preis: 120,— Sfr. Der erste Band eines Handbuches über „Spurensubstanzen und Gesundheit" stellt den Versuch dar, in kurzer, aber informatorischer Weise einen Überblick über das weite Gebiet der umwelttoxikologisch relevanten Substanzen zu geben. Das Vorhaben des Herausgebers, der eine Reihe Spezialisten für das Vorhaben gewann, muß als lobenswert angesehen werden, da einerseits das behandelte Gebiet aufgrund des ständig zunehmenden „Umweltbewußtseins" an Interesse gewinnt, andererseits eine umfassende, einführende Information durch eine Vielzahl von Publikationen in den unterschiedlichsten Zeitschriften und eine Fülle von Monographien außerordentlich erschwert wird. Das Handbuch ist in 5 Kapitel gegliedert, in denen jeweils eine Stoffklasse nach gleichen Einteilungsprinzipien abgehandelt wird. Nach Darstellung der Problematik werden u. a. die biologischen Einflüsse, Wechselwirkungen und analytische Verfahren dargestellt sowie eine abschließende Wertung und eine Literaturzusammenfassung gegeben. Der 1. Band beschränkt sich auf die Abhandlung bakterieller und Mycotoxine, Pestizide, Lebensmittelzusatzstoffe und Spurenelemente. Der Wert des Buches liegt in der kurzen, prägnanten und das Wesentliche behandelnden Darstellung, obwohl nicht immer die modernsten Ergebnisse dargeboten werden (z. B. Metabolismus chlorierter Kohlenwasserstoffe). Zur Verschaffung eines Überblicks über das große Gebiet des NZusammenhanges von Spurensubstanzen und menschlicher Gesundheit ist es jedoch hervorragend geeignet.

M. KUJAWA

W H O L E S O M E N E S S OF I R R A D I A T E D FOOD. Report.of a Joint FAO/IAEA/WHO Expert Committee, W H O Technical Report Series No 604, 44 Seiten. WHO, Genf 1977. Preis 2,40 $. Der Report enthält folgende Kapitel: Einleitung, Allgemeine Betrachtungen, Technische Aspekte, Strahlenchemie, Ernährungswissenschaftliche Aspekte, Mikrobiologische Aspekte, Toxikologische Aspekte, Methodik der Beurteilung, Neue Beurteilungen der Strahlenbehandlung von Weizen, Kartoffeln und Zwiebeln, Zukünftige Aktivitäten, Empfehlungen, Unwahrscheirilichkeit von strahleninduzierten mutagenen Effekten bei Viren. Wesentlichstes Ergebnis der Tagung dürfte die Forderung sein, die Strahlenbehandlung von Lebensmitteln nicht mehr wie bisher als Additivproblem, sondern als technologischen Prozeß zu betrachten. Diese Änderung des grundlegenden Bezugs kann und soll für die gesundheitspolitische Einschätzung der so behandelten Lebensmittel und damit der Verfahren einen anderen — und theoretisch auch zutreffenderen Ausgangspunkt. geben. Als wesentlichste Folgerung ergeben sich u. U. daraus erhebliche Veränderungen für die toxikologische Beurteilung und gesetzliche Zulassung der Verfahren. H. SEIDLER

130

Kurznachrichten

PROCEEDINGS OF THE THIRD INTERNATIONAL BIODEGRADATION

SYMPOSIUM.

Sessions I V , X I V . H e r a u s g e g e b e n v o n J. M. SHARPLEY und A . M. KAPLAN. 126 Seiten, 34 A b b . ,

36 Tab. Applied Science Publishers LTD, London 1976. Preis: 30 $. Der vorliegende Band beinhaltet die Beiträge, die zu den Themen „Biodegradation landwirtschaftlicher Produkte" und „Nachernte-Verluste und Mycotoxine" gehalten wurden. Die im ersten Abschnitt zusammengefaßten Themen behandeln den mikrobiologischen Abbau von Melasse bei der Bierbrauerei, die mikrobielle Dekomposition von tierischem Muskelgewebe durch die Bodenflora sowie Verluste bei der Zuckergewinnung durch Mikroben. Die Beiträge im zweiten Abschnitt beschäftigen sich mit Problemen der durch mikrobiellen Befall auftretenden Nachernte-Verluste. Neben Übersichtsreferaten zu Möglichkeiten der Verhinderung von Verlusten durch den Einsatz von Pestiziden, werden u. a. zusammenfassende Darstellungen über die Bedeutung und die Bildung von Mycotoxinen in verschiedenen Getreidearten sowie ausführliche Angaben über Chemie, Analytik und toxikologische Eigenschaften der bisher isolierten Mycotoxine gemacht. Die Symposiumsbeiträge stellen durch ihren Übersichtscharakter für den interessierten Fachmann eine ausgezeichnete Informationsquelle dar. M. KUJAWA N. D. PINTAURO: S W E E T E N E R S A N D E N H A N C E R S . I X und 389 Seiten, 159 amerikanische und 11 englische Patentnachweise. Noyes Data Corporation. Park Ridge, New Jersey, USA 1977. Preis: 39,- i. Das Buch erhebt weder Anspruch auf Vollständigkeit noch auf Begriffsbestimmungen, Klassifizierungen oder überschaubare Ordnungsprinzipien. Es berücksichtigt auch .nicht ökonomische oder toxikologische Überlegungen und Beurteilungen und geht auf die Isolierung oder chemische Synthese der besprochenen Süßstoffe, Süßungsmittel, Süßgeschmacksverstärker, Stabilisatoren, Träger und andere zur Kombination vorgeschlagene Stoffe nicht oder nur unzureichend ein. Cyclamat ist wegen des Verbots seiner Anwendung in den USA ganz ausgeklammert. Dennoch bietet das Buch eine Fülle von technischen Informationen, und es ist aktuell. Hauptanliegen ist die Verarbeitung und Verwendung von Süßstoffen unter den Gesichtspunkten der Kalorienreduzierung, der Diabetikerversorgung und der Kariesverhütung. Im einzelnen ist das wesentliche von Verfahrensführungen und -prinzipien sowie Rezepturen herausgearbeitet und an Beispielen erläutert, die von folgenden Beweggründen und Zielstellungen beherrscht werden : — Gute Dosierung, Handhabung, Löslichkeit und Stabilität von Süßstoffen, — Verstärkung der Süßempfindung, Maskierung von Miß- oder Beigeschmacksnoten, — Gewährleistung von Textur, Gefüge oder Körper von Lebensmitteln bei teilweisem oder gänzlichem Verzicht auf den Einsatz von Saccharose und — Ausstattung von Süßstoff/Süßungsmittel-Kombinationen mit den verfahrenstechnisch bedeutsamen Eigenschaften der Saccharose. Vom angesprochenen Lebensmittelsortiment sind alkoholfreie Erfrischungsgetränke, gesüßte Früchte, Gelees, Kaugummi, Desserts, Backwaren und einige spezielle diätetische Lebensmittel herausgehoben. Eine kritische Einschätzung wird nicht vorgenommen. Für die erfaßten Patente sind am Ende Erfinder-, Patentinhaber- und Patentnummern-Verzeichnisse zusammengestellt. B . GASSMANN

E. KARMAS: S A U S A G E P R O D U C T S T E C H N O L O G Y . I X und 316 Seiten, 189 Patentnachweise. Noyes Data Corporation, Park Ridge, New Jersey, USA 1977. Preis: 39,— $. Nach 2 Bänden über die Technologie von frischem und verarbeitetem Fleisch wird hiermit eine Auswertung des US-amerikanischen Patentschrifttums von i960 bis 1976 in bezug auf die Technologie der Wurstwarenproduktion vorgelegt. Gegenstand des ersten Teils sind Emulsionsbestandteile und -kontrollmethoden (Farbe und Aroma beeinflussende Stoffe, Emulsionsstabilisatoren, eiweißhaltige Bestandteile, Methoden zur Rezepturkontrolle sowie zum Nachweis und zur Bestimmung von Inhaltsstoffen). Im zweiten Teil wird auf Produktionsverfahren (Emulsionsbildung, Wurstherstellung mit und ohne Schäldarm, Koch- und Brühverfahren, Entschälen von Bockwürsten) sowie auf modifizierte und neue Wursterzeugnisse eingegangen.

Kurznachrichten

131

Es ist das Verdienst des Verfassers, aus den auf Grund ihrer Zweckbestimmung nicht leicht überschaubaren Patentschriften das Wesentliche der Verfahrensprinzipien und Verfahrensführungen herausgearbeitet und in erläuternden Tabellen und Abbildungen anschaulich gemacht zu haben. Wenngleich nur die amerikanische Patentlitertatur berücksichtigt ist und gerade das Wurstsortiment von sehr unterschiedlichen Verbrauchergewohnheiten bestimmt wird, so bietet die Schrift dennoch eine Fülle nützlicher technischer Informationen. Inwieweit die mitgeteilten Patentansprüche realisierbar oder realisiert sind, ist allerdings nicht erkennbar. Für die erfaßten Patente sind am Ende Autoren-, Firmen- und Patentnummernregister zusammengestellt. Der unbestrittene Nutzen der Schrift wäre für den nichtamerikanischen Bezieher zweifellos noch größer, wenn die in den Patenten angeführten Maße und Gewichte vergleichbar auf internationale Bezugsgrößen umgerechnet würden. B. GASSMANN

John C. HARPER: E L E M E N T S O F FOOD E N G I N E E R I N G . X I I und 282 Seiten, 55 Abb., 21 Tab. The A V I Publishing Co., Inc., Westport, Connecticut 1976. Preis: 26.00 $. Neben Ausführungen zur Thermodynamik und zum Energie- und Massengleichgewicht werden in diesem Buch konzentriert die mathematischen Grundlagen für Verfahrensschritte der Lebensmitteltechnologie, z. B. Erhitzen, Trocknen, Gefrieren, vermittelt. Die Ausführungen hierzu werden mit der Definition der verschiedenen Größen und Begriffe eingeleitet. Durch die Erläuterung der physikalischen Gesetze mittels Rechenbeispielen aus der Praxis wird der Stoff anschaulich vermittelt. Leider hat das CGS-System nur in Tabellen, jedoch nicht in den Berechnungen seinen Eingang gefunden. Eine Zusammenfassung der wichtigsten 'Größen und Symbole, ein Stichwortverzeichnis und Hinweise auf ergänzende Fachbücher runden das Buch, das für die Ausbildung der Lebensmittelingenieure gedacht ist, ab. G. MUSCHIOLIK

H . H . E y j i r a K O B (N. I. BULGAKOV): EHOXHMHH c o j i o n a H nHBa (BIOCHEMIE VON MALZ U N D B I E R ) . 358 Seiten, 40 Abb., i n Tab., 336 Lit. Verlag Piscevaja Promyslennost', Moskau 1976. Preis: 1 R, 29 Kop.; 6,45 M. In der vorliegenden zweiten, überarbeiteten und ergänzten Auflage werden die heutigen Vorstellungen über die beim Bierbrauen ablaufenden biochemischen, physikochemischen und physikalischen Vorgänge vermittelt. Hierbei spannt sich der Bogen vom lagernden Gerstenkorn über Mälzen, Kochen der Bierwürze, Hauptgärung und Nachgärung bis zum fertigen Bier. Herausgearbeitet wird die enge und vielfältige Verbindung zwischen den biochemischen Abläufen und den technologischen Prozessen. Das Anliegen des Buches ist es, die in der Brauereiindustrie Tätigen in ihrem Bestreben, die Produktion von Bier ausgezeichneter Qualität bei rationellem Einsatz von Rohstoffen zu erhöhen, durch Vermittlung neuer Erkenntnisse und Empfehlungen zu unterstützen. Zahlreiche Abbildungen, Strukturformeln und Tabellen sind hierbei wertvolle Ergänzungen der teilweise theoretischen Darlegungen.

W . GOLDBACH

K.SCHWABE: PH,-MESSTECHNIK. 4. Aufl. Verlag Theodor Steinkopff, Dresden 1976. Preis: 3 5 , - M. Mit der zunehmenden industriellen Nutzung biologischer Prozesse gewinnt die pH-Messung über die bereits bekannten zahlreichen Anwendungsgebiete hinaus an Bedeutung. Diese Entwicklung findet in der neuen Auflage ihren Niederschlag. Ausgehend von den theoretischen Grundlagen, werden die nichtelektrometrischen und elektrometrischen pH-Meßmethoden behandelt. Besonderes Interesse dürfte dem Kapitel zukommen, das sich mit elektrometrischen Messungen unter extremen Bedingungen beschäftigt. Hier sind sowohl theoretische wie auch praxisorientierte Angaben über die pHMessung bei hohen Temperaturen, bei hohen Drucken, in Gegenwart von organischen Lösungsmitteln und konzentrierten Elektrolytlösungen, Suspensionen und Pasten enthalten sowie die dazu erforderlichen Elektroden angegeben. Der Anhang mit Formeln zur näherungsweisen Berechnung des pHWertes aus der Elektrolytkonzentration, zur Berechnung der Wasserstoffionenkonzentration in wäßrigen Lösungen von Säuren und Salzen sowie Tabellen von zahlreichen Primär- und Sekundär-

132

Kurznachrichten

puffergemischen und einem Prüfschema zur Fehlersuche in pH-Meßanlagen unterstreicht die Praxisorientierung. In der kritischen Auswahl des Stoffes, der gestrafften und prägnanten Darstellung spiegeln sich die langjährigen Erfahrungen des Autors wider. A. TÄUFEL

M. H. GUTCHO: M I C R O C A P S U L E S A N D M I C R O E N C A P S U L A T I O N TECHNIQUES. 351 Seiten, 26 Abb., 15 Tab. Chemical Technology Review No. 73, Noyes Data Corporation, Park Ridge, New Jersey, USA, 1976. Preis: 39 $. Auf der Grundlage der umfassenden Patentsammlung der Noyes Data Corporation wird unter Vermeidung der für juristische Belange notwendigen „Patentsprache" ein Überblick über das Gebiet der Mikroverkapselung gegeben. Es wird dargelegt, welche Substanzen, angefangen von wäßrigen Lösungen über Öle, Pharmaca, Farbstoffe bis zu chemisch agressiven Agentien, verkapselt werden können und wie das geschieht. Besonderes Augenmerk gilt den wandbildenden Substanzen, bei denen Gelatine allein und im Gemisch mit natürlichen oder synthetischen Polymeren eine wesentliche Rolle spielt. Für die Mikroverkapselung kommen weiterhin filmbildende Polymerisationen und Polykondensationen, gelöste Polymere, Celluloseester sowie Wachse und sogar Metalle (Silber, Kupfer) zur Anwendung. Die Wandfestigkeit kann in weiten Grenzen bewußt verändert werden. Das Spektrum der Einsatzmöglichkeiten reicht bis zur Mikroverkapselung von Substanzen, die geeignet sind, synthetische Fasern zu modifizieren und in der verkapselten Form der Spinnlösung zugesetzt werden. Das Buch wird ergänzt durch ein Autoren-, Firmen- und Patentnummernregister. R.

MAUNE

J. PARIZKOVÄ: B O D Y F A T A N D P H Y S I C A L FITNESS. 279 Seiten, 92 Abb., 62 Tab., Verlag Martinus Nijhoff B. V./Medical Division, The Hague 1977. Preis: 70,— Dil. Die Körperzusammensetzung, insbesondere die Anteile an Körperfett und „lean body mass" (LBM), stehen mit ihren Veränderungen in Abhängigkeit von Geschlecht, Wachstum, Alter, körperlicher Aktivität, Energieumsatz und Ernährung im Mittelpunkt des Buches. Es werden Beziehungen zwischen Energieumsatzraten, Lipidstoffwechsel, körperlicher Aktivität und Körperfettdepots während der Ontogenese aufgezeigt. Vom Kleinkind bis zum alten Menschen sind Grunddaten für den Körperfettgehalt (densitometrisch bestimmt), für die Hautfaltendicke (einschl. eines Vergleiches verschiedener Kaliber) und für den Anteil an L B M vorhanden. Sie können für praktische Beurteilungen der Körperzusammensetzung allein an Hand von Hautfaltendickenmessungen benutzt werden. Änderungen der Körperzusammensetzung in Anpassungen an reduzierte oder gesteigerte physische Aktivität sind für Jugendliche, Erwachsene einschließlich Leistungssportler und bei älteren Menschen beschrieben. Im einzelnen sind dabei auch wachstumsbedingte Änderungen, Energieaufnahme, Energie- und Stoffumsatz, insbesondere Lipidstoffwechsel, Körperbau, Trainingszustand und sogar sozialökonomische Bedingungen berücksichtigt. Morphologische und funktionelle Untersuchungen an adipösen Kindern und Jugendlichen bei Nahrungsreduktion und intensivem körperlichem Training werden dargestellt. Aus tierexperimentellen Untersuchungen an Ratten werden Ergebnisse über die Stoffwechselaktivität in unterschiedlichem Fett- und Muskelgewebe bei hyper- und hypokinetischen Tieren in verschiedenen ontogenetischen Phasen vorgelegt sowie die Rolle der Körperzusammensetzung bei induzierten pathologischen Situationen (z. B. Herznekrosen) beschrieben. Umfangreiches Quellenmaterial wird zitiert. Das Buch gibt Medizinern, Humanbiologen, Ernährungswissenschaftlern, Sportwissenschaftlern, Physiologen und allen, die sich für die Variabilität und Anpassungsfähigkeit des menschlichen Organismus interessieren, komplexe Informationen über die Modifizierung der Körperzusammensetzung.

M. MÖHR

Kurznachrichten

133

K . J.COLLINS und J. S. WEINER: H U M A N A D A P T A B I L I T Y . A History and Compendium of Research in the International Biological Programme. 356 Seiten. Verlag T a y l o r u. Francis L T D , London 1977. Preis: 15.00 £. H u m a n A d a p t a b i l i t y nannte sich eine der sieben Sektionen des Internationalen Biologischen Programms, in der 1964 — 1974 weltweite humanbiologische Forschung durchgeführt und zusammeng e f a ß t wurde. D a s B u c h gibt einen Überblick über die geleistete Arbeit. Der erste Teil enthält einen Abriß über die A u f g a b e n der Humanbiologie im Rahmen des Internationalen Biologischen Programms, über die Ziele der Sektion, ihre E n t w i c k l u n g und Organisation. Der zweite Teil bringt eine Dokumentation sämtlicher nationaler und internationaler Ergebnisse aus dem Programm. Thema, Ziel, Ort, Untersuchungszeit, Bevölkerungsgruppe, Methoden, eine kurze Zusammenfassung der Ergebnisse, Probleme und Schlußfolgerungen sowie umfangreiche Literaturhinweise werden von 232 Forschungsthemen aus über 50 Ländern gegeben. Bei 70 Forschungsvorhaben sind diese A n g a b e n leider nicht vollständig. Thematisch sind nahezu alle Bereiche humanbiologischer Forschung vertreten und 12 Themenkomplexen zugeordnet. Forschungsschwerpunkte v o n allgemeiner B e d e u t u n g sind: W a c h s t u m und Entwicklung, Körperbau" und Körperzusammensetzung, körperliche Leistungsfähigkeit, klimatische Anpassungsfähigkeit, genetische Veranlagung und Ernährungszustand. Regionale und ökologische T h e m e n sind folgenden K o m p l e x e n zugeordnet: Höhenanpassung, Anpassung an polare und andere kalte K l i m a t e , Anpassung an tropisches und Wüstenklima, Inseln und Isolate, auswandernde G r u p p e n und Bevölkerungsmischungen, ländliche und städtische Bevölkerungen. D a s B u c h gibt Humanbiologen, Medizinern, Soziologen, Ökologen und allen anderen, die sich mit Lebensbedingungen, Umwelteinflüssen und Anpassungen des Menschen befassen, einen repräsentativen Querschnitt moderner humanbiologischer Forschung mit einer Fülle von Anregungen und Literaturzitaten. M. MÖHR

A. KNAPP: G E N E T I S C H E S T O F F W E C H S E L S T Ö R U N G E N . 2., überarbeitete Aufl., 349 Seiten, 49 Abb., 42 Tab., V E B G u s t a v Fischer Verlag, Jena 1977. Preis: D D R 49.— M, Ausland 59.— M. D a s vorliegende B u c h will in erster Linie den Mediziner in Ausbildung und Praxis mit der Vielzahl genetischer Stoffwechselstörungen b e k a n n t machen. E s soll ihn in den Stand setzen, seltene K r a n k heitsbilder richtig einzuordnen und die betreffenden Patienten optimaler Diagnose und Therapie zuführen zu können. Dementsprechend nimmt die systematische Behandlung der K r a n k h e i t e n den größten Teil des Buches in Anspruch. N a c h einem Kapitel, das zwar knapp, aber ausreichend, mit den nötigen Erläuterungen in die biochemischen Grundlagen der Vererbung einführt, werden die Stoffwechselkrankheiten nach den S t o f f g r u p p e n Aminosäuren, K o h l e n h y d r a t e und F e t t e in einzelnen K a p i t e l n zusammengefaßt. Ein weiteres K a p i t e l beschreibt andere genetische Stoffwechselstörungen. Leider bleiben dabei bis auf Störungen der Nebennierenrinde Fehlleistungen im endokrinen Bereich, z. B . der Schilddrüse, unerwähnt. K u r z e K a p i t e l mit Hinweisen auf die genetische Familienberatung und auf Möglichkeiten der pränatalen Diagnose sowie ein A n h a n g mit Siebtests zur Diagnostik- genetischer Stoffwechselstörungen geben dem B u c h einen besonders für die ärtzliche P r a x i s nützlichen Abschluß. Erwähnenswert ist das umfangreiche Literaturverzeichnis (ca. 1300 Zitate), das' durch einen N a c h t r a g mit e t w a 100 Zitaten aus den Jahren 1974 — 1976 aktualisiert worden ist. N i c h t zuletzt auf Grund der zahlreichen Literaturhinweise k a n n das B u c h auch für Physiologen und Biochemiker, vor allem im klinischen Bereich, als Hinführung zu speziellen Stoffwechselproblemen v o n Nutzen sein. H. PRZYBILSKI

N U T R I T I O N A L D I S O R D E R S O F A M E R I C A N W O M E N . Herausgegeben von M. WINICK. 178 Seiten, 33 A b b . , 28 T a b . John W i l e y and Sons, Inc. New Y o r k , London, S y d n e y , Toronto 1977. Preis: 23,00 $, 13,50 £. Die ersten Teile des Buches befassen sich m i t dem Energie- und Nährstoffbedarf der Frauen und seinen Veränderungen im Lebenszyklus. D e r Bedarf bei Schwangerschaft und L a k t a t i o n sowie die besondere B e d e u t u n g der E r n ä h r u n g in dieser Zeit werden herausgestellt. Unterernährung der Mutter

134

Kurznachrichten

senkt die Fähigkeit der Plazenta, Glucose und Aminosäuren weiterzuleiten und bedingt ein Zurückbleiben des Fetus in Wachstum und Entwicklung. Histologische Veränderungen während der Schwangerschaft, insbesondere die Anlagerung größerer Mengen Körperfett, werden als Vorbereitung für die Laktation gesehen. Bei Brust-Fütterung wird ein bemerkenswerter Fettabbau registriert, wobei auch Fettgewebe aus der Zeit vor der Schwangerschaft abgebaut werden kann. Der Gebrauch von Kontrazeptiva erhöht den Bedarf besonders an Vitamin B 6 , Folsäure und etwas weniger an Riboflavin, Thiamin und Vitamin C, während der Plasmaspiegel an Vitamin A, Eisen und Kupfer steigt. Jugendliche Mädchen haben gleichaltrigen Jungen gegenüber auf Grund unterschiedlicher Wachstumsraten sowie differenzierter Zunahme an Muskelmasse, Skelettgewebe und Körperfett einen anderen Nährstoffbedarf. Im dritten und vierten Teil des Buches werden Erkrankungen besprochen, die bei amerikanischen Frauen häufiger vorkommen als bei Männern und in Abhängigkeit zur Ernährung stehen. Dazu gehören besonders Anämie, Osteoporose und 'Fettsucht. Anämie ist überwiegend auf Eisen- und Folsäuremangel zurückzuführen. Osteoporose ist nach der Menopause bei 25 — 30% der Frauen zu finden und wird neben einer hormonellen Komponente durch niedrige Calcium- und hohe Phosphoraufnahme bedingt. Am verbreitetsten ist die Fettsucht. Während Magere ihre Nahrungsaufnahme nach dem Energieumsatz einstellen, wird der Appetit der Adipösen vorwiegend von Umweltbedingungen gelenkt. Die Unzweckmäßigkeit fettreicher Diäten wird diskutiert und Schwerpunkt auf die Veränderung der Ernährungsgewohnheiten und des Ernährungsverhaltens gelegt. 1 Kapitel befaßt sich mit dem Für und Wider von Vitamingaben. Schließlich werden Ergebnisse epidemiologischer Untersuchungen über die Ernährungssituation und den Ernährungszustand amerikanischer Frauen horgetragen und Eisenmangelanämie, niedrige Calciumzufuhr und Fettsucht als besondere Symptome vervorgehoben, die bei farbigen Frauen häufiger vorkommen als bei weißen Frauen. M . MÖHR

H. STÖTZER: A L T E R S A B H Ä N G I G E M O R P H O K I N E T I K D E R S C H I L D D R Ü S E . Veröffentlichungen aus der Pathologie, Heft 101. 76 Seiten, 6 Tab. und 24 Abb. Gustav Fischer Verlag, Stuttgart-New York 1976. Preis: 42,— DM. Ziel der Untersuchungen war, die Frage der Altersabhängigkeit morphokinetischer Reaktionen unter pharmakologisch definierten Funktionszuständen (mehrtägige Applikation von Trijodthyronin, Methylthiouracil und thyreotropem Hormon im subtoxischen Bereich) an der Schilddrüse der Ratte (21. Fetaltag bis 110 Wochen alt) unter Berücksichtigung von klinisch-chemischen, histochemischen, histologischen, histometrischen und karyometrischen Kriterien zu untersuchen. Zur Methodik ist kritisch zu bemerken, daß der gewählte Abstand zwischen letzter Applikation von thyreotropem Hormon und Tötung mit 24 h zu groß gewählt war. Es dürfte außerdem falsch sein zu behaupten, daß absolute Aktivitätsbestimmungen bei standardisierten, histochemischen Untersuchungen nicht möglich wären. Auf Grund der Ergebnisse lassen sich bei der Ratte (durch Literaturzitate werden Parallelen zum Menschen gezogen) vier Altersstufen mit unterschiedlichen morphokinetischen Reaktionen unterscheiden : 1) das Bild beim reifen Feten, 2) die dynamischen Veränderungen bis zum Ende der Wachstumsperiode (ca. 17. Woche), 3) eine Art Plateau (17. bis 52. Woche) und daran anshließend 4) maßgeblich durch individuelle Reaktionsnormen geprägt, die sehr streuende Altersperiode (morphologisch charakterisiert durch das Auftreten von regressiven Veränderungen, ultimobranchialen Cysten, .lymphozytärer Thyreoiditis und Schilddrüsentumoren). Bei gleicher Dosierung der o. g. Pharmaka bzw. Hormone — bezogen auf das Körpergewicht — reagieren die juvenilen Ratten heftiger als die adulten und alten Tiere (zeitweise sogar mit Symptomen von Thyreotoxikose). Damit konnte nachdrücklich gezeigt werden, daß für morphokinetische Untersuchungen der Schilddrüse — und das gilt mit großer Wahrscheinlichkeit für das ganze Endokrinium — der Faktor „Lebensalter" eine so wesentliche Bedeutung hat, daß man gewonnene experimentelle Ergebnisse nicht verallgemeinern darf. Bedauerlicherweise war es dem Autor innerhalb der vorliegenden Ergebnisse nicht möglich, auf die komplizierten Zusammenhänge des Regelkreises Hypothalamus — Hypophysenvorderlappen — Thyreidea einzugehen. D. W. R. BLEYL

135

Kurznachrichten

N I E R E N D I A G N O S T I K . Herausgegeben von H. D U T Z , 3. Aufl. 333 Aeiten, 143 Abb., 28 Tab. V E B Gustav Fischer Verlag, Jena 1976. Preis: 48,— M. Das in der nephrologischen Praxis bewährte Buch bringt alle heute wesentlichen Verfahren zur Diagnostik der Nierenerkrankungen. Dabei werden biochemische, mikrobiologische, morphologische, röntgenologische und nuklearmedizinische Methoden von 23 Autoren sehr übersichtlich in abgestufter Weise für die Ambulanz, für die nephrologisch nicht spezialisierte stationäre Einrichtung und für die nephrologische Spezialklinik vorgestellt. Pathophysiologische Hinweise, Erläuterungen zum methodischen Vorgehen und Ausführungen zur Bewertung und zum Stellenwert der jeweiligen Methode in der Diagnostik sind erfreulich klar geschrieben, vermeiden Überflüssiges und werden durch einprägsame Schemata und Tabellen sinnvoll erläutert bzw. ergänzt. Hervorzuheben ist, daß diese Zusammenstellung und Darstellung von Untersuchungsverfahren sich auf bekannte und neue diagnostisch relevante Methoden stützt, die ein rationelles und ökonomisches Vorgehen im Rahmen von Screeninguntersuchungen, notwendigen Routine- aber auch Spezialuntersuchungen bei seltenen oder problematischen Krankheitsbildern ermöglicht. Diese 3. Auflage trägt durch gründliche Überarbeitung, durch Aufnahme neuer Methoden und durch die Erörterung aktueller Probleme, z. B. im Kapitel Nierentransplantation, Nuklearmedizinische Diagnostik und Nierenbiopsie, dem gegenwärtigen Entwicklungsstand Rechnung. K.

VETTER

G L O M E R U L O N E P H R I T I S . Herausgegeben von E. G R U N D M A N N . Current Topics in Pathology, Volume 61. 286 Seiten, 9 schematische Zeichnungen und 108 Abb. Springer-Verlag Berlin, Heidelberg und New York, Preis: 96,— DM; 38.40 $. Dem Buch liegt die moderne Auffassung zugrunde, daß viele, wenn nicht sogar alle Formen der Glomerulonephritis bei Mensch und Tier auf immunologische Mechanismen verschiedener Art zurückzuführen sind. O K A B A Y A S H I U. a. handeln dies unter Berücksichtigung zumeist elektrönenmikroskopischer Befunde bei den dafür heute allgemein akzeptierten Formen'wie Masugi-, Stableyund Serum Sickness-Nephritis, aber auch bei verschiedenen, weniger bekannten Formen, wie der Aleutenkrankheit des Nerzes ab. Es folgen Kapitel über Terminologie ( W I T T I N G ) , Variabilität ( T H O E N E S ) , Verlauf der verschiedenen Formen der Glomerulonephritis ( F I S C H B A C H ) und schließlich über die Rolle des Renin-Angiotensin-Systems bei Nierenhypertension ( H E L M C H E N und K N E I S S L E R ) . Im letzten Kapitel beschäftigen sich L O E W U. a. mit einer Problematik, die auf Grund des Buchtitels niemand vermuten würde: „New Clinical Syndroms under Regulär Intermittent Hemodialysis". Erstmals werden hier Sekundäreffekte der seit Anfang der 60er Jahre eingeführten Hämodialyse aus morphologischer und klinischer Sicht behandelt. Bei den ca. 120 von einer Million Niereninsuffizienzpatienten in Europa, die derzeitig dieser therapeutischen Maßnahme z. T. ihr Leben nur noch verdanken, treten regelmäßig Anämien, sekundärer Hyperparathyreoidismus, Gefäßalterationen, Polyneuropathien und Hyperlipämien und in 2. Linie andere Bluterkrankungen, Gonadendysfunktionen, pathologische Glucoseverwertung und verschiedene Hauterkrankungen auf. Die Pathogenese dieser bisher aufgetretenen Sekundäreffekte — soweit sie überhaupt schon heute bekannt ist — wird diskutiert. Die Autoren rechnen darüber hinaus sogar mit Alterationen aller Organsysteme im Verlaufe von länger dauernden Hämodialysebehandlungen. D. W . R.

BLEYL

A. B U C K O und Z . K O P E C : V Y Z l V A A P A N K R E A S (Ernährung und Pankreas), 246 Seiten. Slowakische Akademie der Wissenschaften, Bratislava 1974. Preis: kcs 39, — . Das Buch gliedert sich in sechs Kapitel, wobei ein ausführlicher Literaturüberblick zu den Beziehungen zwischen Ernährung und exokriner Pankreasfunktion einleitend gebracht wird. Nachfolgend werden Untersuchungsmethoden, die zur Klärung des Ernährungseinflusses auf die Pankreasfunktion für relevant gehalten werden, vorgestellt. Anschließend wird einerseits der Einfluß des Fastens und andererseits der Einfluß der Überernährung auf den Adaptionsmechanismus des Pankreas im Tier- und Humanversuch untersucht.

136

Kurznachrichten

Die Autoren folgern aus ihren Untersuchungen, daß eine einmalige Überernährung kein Adaptionsphänomen auslöst. E s wird angenommen, daß auch das menschliche Pankreas sich ähnlich verhält und sich außerordentlich rasch an Ernährungsänderungen adaptiert. Diese Adaption erfolgt möglicherweise auf dem W e g e einer humoralen Informationsübertragung, d. h. daß das Pankreas wahrscheinlich über die Zusammensetzung der N a h r u n g durch bei der V e r d a u u n g entstehende Spaltprodukte auf dem Blutwege informiert wird. Fasten oder kalorisch stark eingeschränkte Diätregime werden als therapeutische Maßnahme bei akuter Pankreatitis bzw. bei Exacerbation einer chronischen Pankreatitis für zweckmäßig gehalten. D e m B u c h sind eine inseitige Zusammenfassung und eine Zusammenstellung aller Abbildungslegenden und Tabellenüberschriften in englischer Sprache beigefügt, so daß auch der Leser, der die slowakische Sprache nicht beherrscht, aus dem B u c h Nutzen ziehen kann. I. KASCHUBE

Z. LOJDA, R . GOSSRAU u n d T . H . SCHIEBLER: E N Z Y M H I S T O C H E M I S C H E

M E T H O D E N .

I X

und

300 Seiten, 20 A b b . Springer-Verlag, Berlin-Heidelberg-New Y o r k 1976. Preis: 58,— D M ; 23,80$. Das B u c h enthält eine Methodensammlung von über 100 histochemischen Enzymnachweisen, die als Reaktionsprinzip eine Fällungsreaktion, eine sukzedane Azokupplung, eine Synthesereaktion oder ein Substratfilmverfahren verwenden. Die Autoren haben alle Nachweise selbst erprobt und häufig sogar modifiziert. Besonderes Augenmerk wird darauf gerichtet, daß insbesondere der angewandt-histochemisch tätige Wissenschaftler und die technischen Assistenten den W e r t einer bestimmten Reaktion kennenlernen und dementsprechend eine richtige A u s w a h l unter den vorhandenen Methoden treffen. A u c h die sog. theoretischen Erörterungen befassen sich fast ausschließlich mit praktischen -Aspekten (leicht zugängliche Kontrollorgane, Gewebevorbehandlung, Apparaturen, andere Hilfsmittel usw.). Bedauerlicherweise wird nichts über Probleme der Quantifizierung histochemischer Reaktionen gesagt. Der große W e r t der Methodensammlung ist darin zu sehen, daß sie „ a u s der Praxis für die P r a x i s " geschrieben wurde. Günstiger allerdings wäre es gewesen, wenn man als A u f m a c h u n g beispielsweise einen Ringhefter gewählt hätte, der laufend mit neuen Methoden (z..B. fluoreszenzhistochemischen) ergänzt werden kann. D. W . R. BLEYL

JH. A . K o p i n y H O B (D. A. KORSUNOV): K a n c o x p a H H T b y p o w a ü , (JjpyKTOB, o B o m e i i H rpHÖOB ( Z U R A U F B E W A H R U N G V O N O B S T , G E M Ü S E U N D P I L Z E N ) 64 Seiten, 3 T a b . , Verlag Piscevaja Promyslennost', Moskau 1976. Preis: 16 K o p . ; 0,80 M. Der kurzgefaßte praktische Ratgeber für Gärtner und Hausfrauen gibt Empfehlungen zur Ernte und Lagerung von frischem Obst und Gemüse sowie zu deren Verarbeitung zu haltbaren Produkten v o n hoher Qualität. Als Möglichkeiten der Lagerung von frischem Material werden die A u f b e w a h r u n g in Horden, Stellagen und Plastiksäcken unter besonderer Berücksichtigung von L u f t f e u c h t i g k e i t und Temperatur einschließlich der Tiefkühlung behandelt. Zur Verarbeitung und Konservierung sind Hinweise, Vorschriften und Rezepte zu Trocknung, Einwecken, Saftgewinnung, Bereiten von Mus, Marmelade, Gelee, K o m p o t t , V a r e n j e und Wein, zum Marinieren, Salzen und Säuern aufgeführt. D e m A b s c h n i t t über die Haltbarmachung von Pilzen (Marinieren, Kochen, Einsalzen, Trocknen) sind Hinweise über Aussehen und Standort einiger Pilze vorangestellt. Der A n h a n g enthält Tabellen über den Gehalt an Vitaminen, Hauptnährstoffen und Kalorien einiger Obst- und Gemüsearten und vom Champignon. Zahlreiche Vignetten ergänzen den T e x t sehr anschaulich. W.

GOLDBACH

CONTENTS Page

S. K. SHEHAB, N. M. DARWISH and M. A. SADEK, Depletion of glucose in Egyptian egg white before dehydration N. M. DARWISH and M. A. SADEK, Technological evaluation of dried egg white prepared by different techniques M. HORVATIÖ, B. VAJIÖ and M. GRÜNER, The biological protein value of wheat as related to its dependence upon the degree of maturity of the wheat grain D. CURD A and K.-P. POULSEN, Oxidation of lard at low temperatures R . DOWIERCIAL, L . GACH a n d A . PISULA, Q u a l i t a t i v e c h a r a c t e r i s t i c s of t h e p i g m e n t s a n d t h e co-

lour of mutton W. SCHÜLER and W. MERBACH, Studies on the behaviour of CCC (2-chlorethyl-trimethylammonium chloride) in wheat flour during the baking process G. GEFFERTH and A. BLASKOVITS, Influence of different edible oils on the monooxygenase in the liver of rats V. ERHARDT, B. SEPPELT and R. LANGE, The solution of scientific tasks of experimental research by means of statistical trial planning R. A. MEYER, Thin-layer chromatographic confirmatory reactions for the identification of patulin in apple juice G. HÜBNER and B. SCHULZE, Glucose-6-phosphat dehydrogenase activity in several organs of highfat diet rats G. HÜBNER and Chr. Voss, Protein fractions and total proteins in serum of rats with high-fat diet J. HERRMANN, M. A L - K H A Y A T a n d

H . SCHLEUSENER,

O n t h e kinetics of t h e t e m p e r a t u r e

3 11 19 25 35 41 49 57 75 79 85

de-

pendence of the thermal activation and inactivation of bacterial endospores as a consequent reaction 89 K. D. SCHWENKE, Chemical modification for the purpose of influencing the functional properties of proteins 101 W. MÜHLE and F. MÜLLER, The effects of insulin, glucagon and secretin on intestinal glucose resorption , . . 121

COßEPJKAHHE crpaHima C. K . I l l e x a ß , H . M. I L A P B U M H M. A . C a a e K : yaaJieHne rjiK)K03bi H3 H Ü I H O I - O SejiKa ernneTCKOro npoHcxojKfleHHH nepe« cyMKOii 3 H . M. JUapBHin h M. A . C a n e n : TexHOJionmecKaH oaerina cymeHHoro pa3JiniHbiMH MeTOHaMH HftiHoro 6eJiKa 11 M. X o p B a T H i u , B . B a ö i m H M. T p i O H e p : EiiojiorHHecKaH ueHHoerb SejiKa nmeHHiibi B 3aBHCHM0CTH OT CTeneHH co3p6BaHHH nmeniMHoro 3epHa 19 fl. H y p u a h K . n . I I o y j i b 3 e H : OKHCJienne CBHHoro Htnpa npH I I I I 3 K H X TeMne• paTypax 25 P. floBiiepiuiaji, J I . T a x H A . I l i i c y j i a : KaiecTBeHHaa xapaKTepHCTHi-ta i?pacH I H I I X BemecTB h UBeTa Gapammbi 35 B . Illiojiep 11 B . M e p S a x : H C C J I E H O B A H I I H no noBenennio CCC ( 2 - X J I O P 3 T H J I xjiopufl TpHMeTHJiaMMOHHH) B IHIICHHHHOii MyKe BO BpGMH ne^GHHil 41 r . r e $ ( j ) e p T h A . E j i a c K O B H T c : BjiHHHue pa3JiHiHbix immeBbix pacTirrejibiibix Macen Ha MOHooKCiireHaay B neneHH Kpbicbi 49 unn noATBepsmeHHH K J I H oöHapyjKeHHH naTyjiHua B HÖJIO^IHOM cone 75 r . X i o ß n e p H B . I l l y j i b u e : noBeneHiie aKTHBHOCTH rjii0K03bi-6-ii)0c